Фактор ускорения распада комплемента

DAF регулирует систему комплемента на клеточной поверхности. Он распознаёт фрагменты C4b и C3b, образующиеся в процессе активации C4 (классический и лектиновый пути) и C3 (альтернативный путь). Взаимодействие DAF со связанными с клеткой C4b и C3b блокирует способность катализировать превращение C2 и фактора B в активные фрагменты C2a и Bb и, как следствие, предотвращает образование комплексов C4b2a и C3bBb, амплификацию конвертаз каскада комплемента. В результате это блокирует образование мембраноатакующих комплексов (МАК).^[6]

Является антигеном системы групп крови Кромера.

CD55 (DAF) состоит из 319 аминокислоты (после отщепления сигнального пептида и пропептида). Является гликопротеином с молекулярной массой 70 кДа. Включает 4 домена Sushi, участок липидирования (связывания гликозилфосфатидилинозитола, что обеспечивает заякоривание белка на клеточной мембране) и 8 внутримолекулярных дисульфидных связей. Кроме этого, содержит один участок N-гликозилирования.

Широко представлен как в клетках гемопоэтического ряда, так и в негемопоэтических клетках.

Так как DAF заякорен на клеточной мембране за счёт гликозилфосфатидилинозитола, экспрессия белка снижается при мутациях, которые снижают уровень этого липида, таких как пароксизмальная ночная гемоглобинурия. При этом, эритроциты с низким уровнем DAF подвергаются комплемент-опосредованному гемолизу.^[7]

DAF является рецептором некоторых вирусов Коксаки и других энтеровирусов, которые используют белок для проникновения в клетку.^[8]