АссистентНовый вопросИсторияОбласти знаний
Партнёрские проектыСпецпроектыСтать автором
Сменить язык
О РУВИКИ

Сывороточный белок

Сывороточный белок — смесь белков, выделенных из молочной сыворотки, жидкого побочного продукта производства сыра. Сывороточные белки часто используются в качестве пищевой добавки. Коммерческий интерес обусловлен заявлениями о пользе для здоровья, которые в рамках нетрадиционной медицины связывают с употреблением этих белков.

Производство

undefined

Молочная сыворотка — это жидкость, остающаяся после свертывания молока. Она содержит все растворимые в нем вещества. Это 5-процентный раствор лактозы в воде с некоторыми минералами и лактальбумином[1]. Сыворотка отделяется после производства сыра. Жир удаляется и перерабатывается для использования в продуктах питания человека[1]. Обработка может осуществляться путем простой сушки. Содержание белка можно увеличить путем удаления липидов и других небелковых веществ[2]. Например, распылительная сушка после мембранной фильтрации отделяет белки от сыворотки[3].

Молочная сыворотка может денатурировать под воздействием тепла. Высокие температуры (например, постоянно превышающие 72 °C при пастеризации) денатурируют сывороточные белки. Нативный сывороточный белок не агрегирует при добавлении сычужного фермента или подкислении молока. Денатурация сывороточных белков вызывает гидрофобные взаимодействия с другими белками и образование белкового геля[2]. Денатурация сыворотки под воздействием высоких температур может вызывать аллергию у некоторых людей[4].

Состав

Сывороточные белки состоят из ряда глобулярных белков, выделенных из молочной сыворотки (побочного продукта производства сыра из коровьего молока). Белки коровьего молока примерно на 20 % состоят из сыворотки и на 80 % из казеина[5]. Белок в грудном молоке состоит на 60 % из сыворотки и на 40 % из казеина[6].

Сывороточный белок не является единым белком. Он состоит из нескольких белковых фракций. Сыворотку можно разделить на отдельные компоненты. Сывороточные белки представляют собой смесь β-лактоглобулинов, α-лактальбуминов, сывороточных альбуминов и других минорных фракций. Они растворимы в своей нативной форме независимо от уровня pH. Белковая фракция в сыворотке (около 10 % сухого вещества) включает четыре основные и шесть минорных белковых фракций.

Основные белковые фракции молочной сыворотки[7]:

  • β-лактоглобулины (~65 %)
  • α-лактальбумины (~25 %)
  • Сывороточные альбумины (~8 %)

Минорные фракции (~2 %):

Подробное описание компонентов

  • β-лактоглобулины: составляют большую часть общего содержания белка в коровьей молочной сыворотке. Они отвечают за некоторые функциональные свойства сыворотки, такие как удержание воды.
  • α-лактальбумины: составляют четверть сывороточных белков. Содержат легкоусвояемые низкомолекулярные пептиды (дипептиды или трипептиды). Состоят из большого количества незаменимых и условно незаменимых аминокислот. При добавлении в детские смеси придают молоку белковый профиль, более близкий к человеческому.
  • Сывороточные альбумины: присутствуют в небольших количествах. Имеют высокое содержание предшественников глутатиона (важного антиоксиданта).
  • Лактоферрин: сывороточный белок, способный связываться с железом. Может увеличивать его транспорт и всасывание. Улучшает работу иммунной системы. Является антимикробным и противовирусным агентом. Лактоферрин может подавлять ряд организмов, включая бактерии, дрожжи, грибы, паразитов, кишечную палочку, ВИЧ, герпесвирусы и гепатит C. Может обладать пробиотической активностью, стимулируя рост полезных бактерий в кишечном тракте. Исследования на животных показывают, что он может уменьшать разрушение костной ткани, способствуя поддержанию её плотности. Также добавляется в детские смеси.
  • Гликомакропептид (GMP): биологически активный пептид, производное казеина, присутствующего в сыре. Обладает антимикробными и противовирусными свойствами. Оказывает благотворное влияние на пищеварительную систему, улучшает усвоение кальция и иммунную функцию. В гликомакропептиде отсутствует аминокислота фенилаланин, что делает его полезным белком для людей с фенилкетонурией.
  • Иммуноглобулины: сыворотка содержит антитела (IgG1, IgG2, IgA и IgM), которые происходят непосредственно из плазмы крови животного. Они участвуют в работе иммунной системы, обладают антимикробными свойствами, нейтрализуют токсины и вирусы. Ведутся исследования по определению потенциала применения молочных антител для профилактики и лечения микробных заболеваний у человека.

Переваривание и усвоение белков

Переваривание пищи начинается в ротовой полости. Оно продолжается до полного всасывания питательных веществ в кишечнике (тонкая кишка). В процессе пищеварения участвует ряд пищеварительных ферментов. Они расщепляют (гидролизуют) пищевой белок на молекулы с более короткой цепью (олигопептиды) или мономеры (аминокислоты)[8]. Две связанные аминокислоты образуют дипептиды; три — трипептиды; четыре и пять — тетрапептиды и пентапептиды соответственно. Цепи от двух до десяти аминокислот называются олигопептидами. Цепи от 10 до 100 аминокислот называются полипептидами; свыше 100 — белками. Переваривание белков начинается в желудке и заканчивается в двенадцатиперстной кишке. Переваривание углеводов (в случае крахмала) начинается во рту, не происходит в желудке и заканчивается в тонкой кишке. Для усвоения белки должны быть расщеплены на пептидные фрагменты ферментами пищеварительного тракта: пепсином в желудке и тонкой кишке, а также химотрипсином и трипсином (ферментами поджелудочной железы). Эти пептидные частицы затем частично восстанавливаются до свободных аминокислот. Это расщепление осуществляется аминопептидазой (на эпителиальных клетках тонкой кишки) и карбоксипептидазой (из поджелудочной железы).

Белки и углеводы всасываются из просвета кишечника не только после расщепления на мономеры. Аминокислоты всасываются в виде мономеров посредством натрий-зависимого транспорта. Они проталкиваются через клеточные мембраны тонкой кишки (энтероциты) в кровоток. В слизистой оболочке кишечника присутствуют переносчики, имеющие более высокое сродство к аминокислотам, связанным пептидной связью. Олигопептиды (особенно трипептиды) могут сохранять свою форму, а затем расщепляться на аминокислоты внутри клеток кишечной стенки. Пептидные молекулы с цепью более 3 аминокислот не всасываются в значительных количествах[9][10]. Через эти переносчики аминокислоты в форме трипептидов усваиваются эффективнее (для лучшего удержания азота), чем в виде свободных аминокислот. Эти олигопептиды всасываются посредством вторичной системы активного транспорта, связанной с градиентом иона водорода (H+). Существуют различные переносчики для специфических аминокислот. Попадая в эпителиальную клетку, эти небольшие пептиды гидролизуются до аминокислот. Оба типа абсорбции требуют АТФ. Затем свободные аминокислоты попадают в кровь путем облегченной диффузии через клеточную мембрану.

Аминокислоты в крови и внеклеточных жидкостях образуют аминокислотный пул. Этот пул также содержит аминокислоты, катаболизированные другими тканями, и синтезированные печенью. Аминокислоты постоянно поступают в этот пул и выходят из него. Всосавшиеся аминокислоты направляются в печень или другие клетки. Поступающие в печень аминокислоты используются для синтеза белков или превращаются в кетокислоты и углеводы в процессе дезаминирования.

Существуют две различные системы усвоения белков. Использование обеих систем обеспечивает большее поглощение и усвоение аминокислот. При употреблении комбинации различных источников пищи задействуются оба механизма. Пептидные добавки из разных источников могут частично перевариваться до аминокислот перед всасыванием, тогда как другие остаются в форме пептидов. Сывороточные белки (особенно гидролизованные) содержат олигопептиды, которые перевариваются и усваиваются очень быстро. Это полезно при высокой потребности в аминокислотах (сразу после тренировки или рано утром).

Сывороточный белок и инсулин

Сывороточные белки и белковые продукты в целом связаны с повышением уровня инсулина в крови (инсулиновый индекс). Сывороточный белок увеличивает секрецию инсулина β-клетками поджелудочной железы. Инсулин — это гормон с анаболической ролью в мышцах, сердце и жировой ткани. Он участвует в метаболизме углеводов (направляя глюкозу в клетки инсулинозависимых тканей) и в анаболизме белков (синтезе белка)[11][12]. Употребление сывороточного белка увеличивает количество белков, доступных для мышечных клеток, и способствует механизму накопления аминокислот в мышцах. Белковые продукты различаются по своей способности стимулировать выработку инсулина. Молоко и его производные обладают гораздо большими свойствами стимулирования инсулина по сравнению с другими источниками белка, несмотря на низкий гликемический индекс[13]. Молочные продукты имеют инсулиновый индекс в 3–6 раз выше, чем ожидается исходя из их гликемического индекса[14]. Инсулинотропным фактором молока являются не липиды[15] и не лактоза[14], а белковая фракция[16]. Сывороточная фракция проявляет наибольшую способность стимулировать гормон по сравнению с казеином[17] или цельными молочными белками (предположительно из-за высокого содержания инсулиногенных аминокислот)[18]. Казеин не стимулирует выработку гормона[19]. По сравнению с другими источниками белка, молочная сыворотка имеет самый высокий инсулиновый индекс[20]. Среди видов сывороточного белка гидролизованные (WPH) показывают значительно более высокий инсулиновый индекс из-за более быстрого времени усвоения[21]. Сывороточные белки являются причиной большой диспропорции между высоким инсулиновым индексом молока и низким гликемическим индексом.

Одно исследование показало, что гидролизованные пептиды молочной сыворотки (WPH) увеличивали пик инсулина в 2 и 4 раза по сравнению с раствором коровьего молока и глюкозой соответственно. Инсулиновая реакция была тесно связана с повышением уровня аминокислот в крови[22]. Сочетание углеводов и белков/аминокислот увеличивает выработку инсулина по сравнению с их раздельным приемом[23][24]. Добавление гидролизованного сывороточного белка в углеводный напиток вызывает более высокую инсулиновую реакцию, чем их раздельное употребление[22]. Многие исследования показывают, что более высокая инсулинемия, вызванная сочетанием белков и углеводов, не увеличивает пропорционально синтез белка. Добавление углеводов к белковой добавке не способствует большему синтезу белка[25][26][27].

Гидролизованные сывороточные белки показали увеличение концентрации инсулина с помощью механизма, не связанного с опорожнением желудка[21]. Секреции гормона способствуют незаменимые аминокислоты[28][29].

Сывороточные белки примерно на 40–50 % состоят из незаменимых аминокислот и считаются богатым источником инсулиногенных аминокислот. Это делает их более биодоступными (как в случае с WPH) и вызывает большую секрецию инсулина β-клетками. Это не зависит от уровня аминокислот/белков, покидающих желудок.

Общие преимущества

  • Сывороточный белок имеет высокую биологическую ценность (БЦ) (Dutch Dairy Foundation, 1995).
  • Аминокислотный состав сывороточного белка схож с составом мышц человека[30].
  • Содержит все незаменимые аминокислоты.
  • Имеет высокое содержание аминокислот с разветвлёнными боковыми цепями (BCAA)[31] (лейцин, изолейцин, валин). Они необходимы для роста и восстановления мышц, участвуют в запуске процесса синтеза.
  • Имеет высокое содержание глутамина (в свободной форме L-глутамина и в виде пептидов). Содержит меньше глутамина, чем казеин и соя. Глутамин присутствует в больших количествах в мышечной ткани человека и является источником энергии для ободочной кишки.
  • Состоит из пептидов короткоцепочечных аминокислот (олигопептиды, полипептиды), которые усваиваются быстрее, чем более крупные белковые молекулы.
  • Исследования подчеркивают различные полезные свойства для здоровья (см. раздел «Польза для здоровья»).
  • Исследования показывают положительное влияние на спортивные результаты и рост мышц[32] (см. раздел «Польза для роста мышц»).

Польза для роста мышц

В 1990-е годы добавки сывороточного протеина стали популярными, вытеснив яичный белок. Общие свойства пищевых белков:

Особенности сывороточного белка:

  • имеет самую высокую биологическая ценность среди источников белка;
  • имеет самую высокую концентрацию аминокислот с разветвлёнными боковыми цепями (BCAA);
  • содержит меньше глутамина, аргинина и фенилаланина по сравнению с казеином или соевым белком;
  • включает ферменты, белковые гормоны и факторы роста;
  • аминокислотный спектр подходит для сильной стимуляции эндогенной секреции инсулина[19];
  • не проявляет особых свойств по стимуляции ИФР-1 (в отличие от казеина)[19];
  • вызывает большее чувство сытости по сравнению с казеином[33];
  • имеет самый высокий инсулиновый индекс среди всех источников белка (быстро увеличивает выброс инсулина, снижая постпрандиальную гликемию)[18];
  • не противодействует катаболизму белков (протеолизу)[34][35];
  • стимулирует синтез оксида азота и вазодилатацию.

Научные исследования

Использование сывороточного белка в сочетании с силовыми тренировками дает преимущества для гипертрофии, увеличения безжировой массы и мышечной силы[32][36]. Время приема добавок может влиять на анаболический ответ. Прием добавок непосредственно до и после тренировки может дать иные результаты, чем случайный прием. Эффекты добавок положительно проявляются у молодых и здоровых людей, но исследования показали, что они не оказывают такого же эффекта на пожилых людей[37][38]. Другие исследования показали, что прием казеина (казеината кальция) или сывороточного белка после тренировки одинаково способствовал синтезу мышечного белка[39][40].

Andersen et al. (2005) сравнили эффекты силовых тренировок с добавлением только углеводов и только белков. Добавки принимались до и после тренировки, а в дни отдыха — утром. После 14 недель группа, принимавшая белок, показала большую гипертрофию мышечной ткани[41].

Kersick et al. (2006) изучили влияние сывороточного белка на состав тела, мышечную силу, выносливость и анаэробную способность в течение 10 недель силовых тренировок у 36 тренированных мужчин. Наибольшее увеличение безжировой массы было получено в группе, принимавшей сыворотку и казеин[42].

В 2006 году Candow et al. давали 27 здоровым нетренированным субъектам сывороточный белок, соевый белок и плацебо. Прием белка во время программы силовых тренировок увеличивал безжировую массу и силу по сравнению с плацебо[43].

Lacroix et al. (2006) пришли к выводу, что сывороточный белок обеспечивает слишком быструю доступность аминокислот для поддержания анаболических потребностей в постпрандиальный период. Цельные молочные белки обладали лучшими питательными качествами[44].

Cribb et al. сравнили эффекты гидролизованного изолята сывороточного белка (WPH) и казеина на развитие силы и состав тела у 13 бодибилдеров. Группа, принимавшая WPH, показала значительное увеличение безжировой массы, большее снижение жировой массы и большее увеличение силы по сравнению с группой, принимавшей казеин[45].

Польза для здоровья

Молочные белки продемонстрировали полезные свойства для здоровья. Влияние сывороточных белков на здоровье человека изучается для снижения риска заболеваний и возможного использования в лечении различных патологий[46]. Использование сывороточного белка в качестве источника аминокислот и его влияние на снижение риска сердечных заболеваний и рака находится в центре исследований[46]. Исследования показали, что сывороточные белки могут помочь снизить риск и улучшить состояние при некоторых видах рака[47][48], улучшить иммунную функцию[49] и снизить артериальное давление[50]. Сывороточный белок является источником аминокислот с разветвленной цепью (BCAA)[31], которые используются для питания работающих мышц и стимуляции синтеза белка[51]. Лейцин играет ключевую роль в инициации транскрипции синтеза белка[52]. Прием лейцина в больших количествах стимулирует синтез белка, ускоряя восстановление и адаптацию к стрессу[32][53]. Сывороточные белки содержат аминокислоту цистеин, которая может использоваться как предшественник глутатиона. Этот аминокислота не является незаменимой для синтеза глутатиона. Некоторые исследования предполагают, что потребление цистеина с пищей может оказывать незначительное влияние на синтез глутатиона[54]. Другое исследование показало, что широкое использование сывороточных белков может повысить клеточный уровень глутатиона[55]. Глутатион — это антиоксидант, защищающий организм от повреждения свободными радикалами и токсинами. Исследования на животных показали, что молочные белки могут снизить риск развития рака[56]. Клинические исследования на грызунах показали, что сывороточные белки могут обладать противовоспалительными или противораковыми свойствами (данные о влиянии на человека отсутствуют)[57][58]. Хотя сывороточные белки вызывают некоторые аллергии, связанные с молоком, основные аллергены молока находятся в казеине[59][60].

Основные типы и методы обработки

Изначально молочная сыворотка была побочным продуктом сыроделия и выбрасывалась. При обработке молока для изменения pH казеин коагулирует и отделяется, а сырая сыворотка скапливается над ним. В исходном виде сыворотка жидкая. Она собирается и проходит различные процессы обработки для получения порошка, состоящего в основном из белков и пептидов. Каждый этап определяет качество белка. Жиры, углеводы (лактоза) и другие низкомолекулярные компоненты (витамины и минералы) отделяются от белкового компонента для увеличения его концентрации. После обработки белок пастеризуется, из него удаляется влага, и он высушивается. Сушка проводится при низких температурах во избежание денатурации белка. Чем сложнее процессы, тем выше процент белка в добавке, но это не обязательно означает более высокое общее качество. Более высокая концентрация белка требует большего количества процессов фильтрации, что приводит к более высокой конечной стоимости продукта. Сывороточные белки делятся на три основные формы: концентрат (WPC), изолят (WPI) и гидролизат (WPH)[61].

  • Концентрат сывороточного белка (WPC) имеет низкое содержание жиров и холестерина, но более высокий уровень биоактивных соединений и углеводов в виде лактозы. Содержание белка составляет от 35 до 85–86 %.
  • Изолят сывороточного белка (WPI) обрабатывается для удаления большего количества жира и лактозы. Среднее содержание белка составляет 90 % (от 86 до 88 % и выше).
  • Гидролизат сывороточного белка (WPH) подвергается ферментативному пищеварению и частично гидролизуется для облегчения и сокращения времени усвоения. Стоимость обычно выше[2].

Концентрат сывороточного белка (WPC)

Концентрат сывороточного белка (WPC) классифицируется как самый базовый тип. Они известны просто как сывороточный протеин[62]. Концентрация белка может составлять от 35 до 85 %. Большинство WPC на рынке имеют содержание от 68 до 80 %. Это самая дешевая форма сывороточного белка, содержащая больше лактозы и влаги[63][64][65]. Имеют более низкую биологическую ценность по сравнению с изолятами, содержат около 40 мг холестерина, больше жира и от 2 до 5 % лактозы[66]. WPC сохраняет большую часть белковых фракций нетронутыми благодаря менее сложной ультрафильтрации. Сохраняет больше полезных питательных веществ, таких как кальций и другие минералы[67].

WPC и ультрафильтрация

Концентрат сывороточного белка получают методом ультрафильтрации. Белок отделяется от жира и лактозы через пористую мембрану под давлением. Мембрана имеет крошечные отверстия, пропускающие только водорастворимые компоненты, небольшие органические молекулы и минералы. Более крупные белки не могут проникнуть через мембрану и собираются для дальнейшей обработки. Содержание белка достигает 73–83 %, жира — 4–6 %.

Резюме:

  • концентрация белка от 70 до 80 %;
  • метод не вызывает высокой денатурации белков (90–96 % неденатурированных);
  • усваиваются медленнее, чем WPI и WPH;
  • низкое количество лактозы и жиров (но больше, чем в изолятах);
  • биологическая активность в значительной степени сохраняется;
  • большее присутствие микронутриентов (кальций, натрий и другие минералы);
  • менее подходят для людей с непереносимостью лактозы (2–5 %);
  • лучшее соотношение цены и качества;
  • самая низкая стоимость среди трех типов.

Изолят сывороточного белка (WPI)

В начале 1990-х годов были открыты новые системы для получения более концентрированного белкового порошка, изолированного от липидов и лактозы[63]. Изоляты сывороточного белка (WPI) — самая чистая форма, содержащая меньше влаги, жира и лактозы по сравнению с концентратами. Процессы включают микрофильтрацию с перекрестным потоком (CFM) или ионный обмен (IE). Содержание белка составляет 85–95 %. Имеют биологическую ценность от 150 до 170. Не содержат холестерина. Количество лактозы составляет от 0,1 до 0,3 %[66]. Подходят для людей с непереносимостью лактозы. Изоляты полностью лишены жиров и углеводов[62][68], но имеют более низкое содержание кальция и других минералов[67]. Усваиваются за короткое время. Имеют более высокую способность повышать уровень инсулина.

WPI и изоляция микрофильтрацией с перекрестным потоком (CFM)

Микрофильтрация — самый дорогой процесс, но он лучше всего сохраняет целостность биоактивных белковых фракций. Используются фильтрующие мембраны с микроскопическими отверстиями. Сыворотка, полученная на первом этапе ультрафильтрации, подвергается дальнейшей фильтрации для удаления минералов, липидов и лактозы. Сохраняются основные белковые фракции в их естественном биоактивном состоянии (при низких температурах). WPI, полученные методом CFM, удерживают больше кальция и меньше натрия, обладают лучшей растворимостью. Концентрация белка составляет 85–90 % с содержанием лактозы и жира менее 1 %. Белки на 99 % неденатурированы.

Резюме:

  • лучший метод обработки;
  • не вызывает денатурации белков (99 % неденатурированных);
  • самый высокий уровень неденатурированных белков;
  • лучший аминокислотный профиль;
  • не повреждаются компоненты, полезные для иммунной системы;
  • не используются химические соединения или высокие температуры;
  • высокая концентрация белка (85–90 %);
  • усваиваются быстрее, чем WPC, но медленнее, чем WPH;
  • содержание лактозы и жиров менее 1 %;
  • больше кальция и меньше натрия;
  • подходят для людей с непереносимостью лактозы;
  • качественно превосходят изоляты ионного обмена и WPC;
  • стоимость выше, чем у WPC и WPI ионного обмена, но ниже, чем у WPH.

WPI и изоляция ионным обменом (IE)

Метод разделяет белки на основе их электрического заряда. Сыворотка добавляется в ванну со смолами, имеющими электрический заряд. Для регулировки pH используются гидроксид натрия и соляная кислота. Метод производит самую чистую форму изолята сывороточного белка (концентрация 90 % и выше, менее 1 % лактозы). Главный недостаток — денатурация белка и потеря биоактивных пептидных фракций. Воздействие высоких температур или экстремальных значений pH вызывает денатурацию. Ионный обмен стоит примерно в пять раз дешевле микрофильтрации. Денатурируются гликомакропептиды, лактоферрины, иммуноглобулины и некоторые α-лактальбумины.

Резюме:

  • самая высокая концентрация белка (90 % и выше);
  • усваиваются быстрее, чем WPC, но медленнее, чем WPH;
  • содержание лактозы и жиров менее 1 %;
  • подходят для людей с непереносимостью лактозы;
  • метод вызывает денатурацию белков;
  • теряются лактоферрины, иммуноглобулины и гликомакропептиды;
  • теряются компоненты, полезные для иммунной системы;
  • изменяются пропорции между белковыми компонентами;
  • биологическая активность теряется;
  • снижено содержание микронутриентов и кальция;
  • стоимость выше, чем у WPC, но ниже, чем у микрофильтрованных WPI.

Гидролизат сывороточного белка (WPH)

Гидролизат сывороточного белка (WPH) получают путем гидролиза (ферментативного пищеварения). Белки расщепляются на более мелкие молекулы (пептиды, в частности олигопептиды), которые перевариваются и усваиваются быстрее. WPH обычно получают из WPI. Они могут содержать в среднем 20 % (до 50 %) гидролизованных аминокислотных цепей. Более высокое содержание гидролизованных белков придает порошку более горький вкус. Этот процесс снижает проблемы с пищеварением (вздутие живота, мальабсорбция, метеоризм). Сильно гидролизованные формы являются наименее аллергенными[4] и обеспечивают самое быстрое усвоение[62].

WPH могут быть получены из концентратов (WPC) или изолятов (WPI):

  • Концентраты WPH: содержат больше липидов, лактозы и минералов, имеют более низкую концентрацию белка. Биологическая активность теряется во время гидролиза.
  • Изоляты WPH: содержание белка не менее 90 %, содержат минимальное количество жиров, лактозы и минералов[69]. Гипоаллергенны, оказывают низкое воздействие на пищеварительную систему. Биологическая активность теряется.

WPH и гидролиз

Гидролизат — это продукт гидролиза. Гидролизат белка — это соединение аминокислот, полученное путем расщепления белка с использованием кислот, щелочей или ферментов[70]. Структура разрушается, образуются короткоцепочечные пептиды. Сывороточные белки уже состоят из полипептидов, но гидролиз делает цепи еще короче (дипептиды, трипептиды и олигопептиды), облегчая усвояемость. При гидролизе первоначальная структура белка необратимо изменяется (денатурируется), биологическая активность снижается или отсутствует.

Резюме:

  • усваиваются намного быстрее, чем WPC и WPI;
  • имеют самый высокий инсулиновый индекс;
  • усваиваются в большем проценте;
  • усваиваются лучше свободных аминокислот благодаря специальной системе транспорта для ди-, три- и олигопептидов;
  • подходят для людей с непереносимостью лактозы (если изоляты);
  • не создают проблем с пищеварением;
  • обладают гипоаллергенными свойствами;
  • метод вызывает денатурацию белков;
  • биологическая активность теряется;
  • горький вкус пропорционален проценту гидролиза;
  • самая высокая стоимость.

Рекомендации:

  • Продукт должен указывать степень гидролиза. Чем выше процент, тем более горький вкус.
  • На упаковке должна быть таблица с молекулярной массой пептидов в дальтонах (например, 20 000–40 000 дальтон 40 %).
  • WPH практически не содержат биологически активных белковых фракций.
  • Биологическая ценность WPH не превышает 104.

Время усвоения сывороточных белков

Примерная скорость усвоения основных белковых добавок (при смешивании с водой и натощак):

  • WPC: 1–1,5 часа
  • WPI: 30 минут – 1 час
  • WPH: 10–30 минут

Эти данные могут быть неточными. Пищеварительная способность индивидуальна и зависит от моторики желудка и кишечника, предыдущих приемов пищи, метаболического статуса, осмолярности напитка и т. д. Исследование Power et al. (2009) показало, что максимальная концентрация инсулина достигалась через 40 минут после приема WPH и через 60 минут после WPI[21]. Calbet & MacLean (2002) зафиксировали пик аминокислот в крови через 20 минут после приема WPH[22]. Boirie et al. (1997) обнаружили пик усвоения сыворотки на 60-й минуте[35].

«Быстрые и медленные» белки

Сывороточные белки известны своим быстрым усвоением. Термин «быстрые белки» стал применяться к сыворотке в конце 1990-х годов. WPH усваиваются быстрее всего, аналогично свободным аминокислотам. WPC и WPI усваиваются медленнее[71].

В 1997 году Ив Буари (Yves Boirie) и его команда в исследовании сравнили сывороточный белок с казеином. Сыворотка вызывала более короткое, но более высокое увеличение аминокислот в крови и способствовала увеличению синтеза белка на 68 % по сравнению с 31 % у казеина[72]. Катаболизм белка снижался на 34 % после приема казеина, но не после приема сыворотки. Скорость переваривания белков и всасывания аминокислот влияет на анаболизм белка после еды[35]. Сыворотка показала высокую способность повышать уровень инсулина[18] (высокий инсулиновый индекс).

Выводы Ива Буари[34]:

  • сывороточные белки не обладают антикатаболическими свойствами;
  • казеин обладает свойствами ингибирования катаболизма белка;
  • сыворотка сильнее стимулирует синтез белка, чем казеин;
  • сыворотка вызывает большую и более быструю концентрацию аминокислот в крови (высокий инсулиновый индекс);
  • комбинация сыворотки и казеина может принести максимальную пользу для анаболизма и ингибирования мышечного катаболизма.

Примечания

  1. ↑ 1 2 Whey. The Encyclopædia Britannica. 15th ed. 1994
  2. ↑ 1 2 3 Foegeding, EA; Davis, JP; Doucet, D; McGuffey, MK (2002). Advances in modifying and understanding whey protein functionality. Trends in Food Science & Technology 13 (5): 151–9.
  3. ↑ Tunick MH (2008). Whey Protein Production and Utilization. In Onwulata CI, Huth PJ (abstract). Whey processing, functionality and health benefits. Ames, Iowa: Blackwell Publishing; IFT Press. pp. 1–13.
  4. ↑ 1 2 Lee YH (November 1992). Food-processing approaches to altering allergenic potential of milk-based formula. J. Pediatr. 121 (5 Pt 2): S47–50
  5. ↑ Jay R. Hoffman and Michael J. Falvo (2004). Protein - Which is best? Архивировано {{{2}}}.. Journal of Sports Science and Medicine (3): 118–130.
  6. ↑ Luhovyy BL, Akhavan T, Anderson GH (2007). Whey proteins in the regulation of food intake and satiety. Journal of the American College of Nutrition 26 (6): 704S–712S.
  7. ↑ Haug A, Høstmark AT, Harstad OM, A; Høstmark, AT; Harstad, OM. Bovine milk in human nutrition – a review. Lipids Health Dis 6: 25.
  8. ↑ Ten Have et al. Absorption kinetics of amino acids, peptides, and intact proteins. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2007 Aug;17 Suppl:S23-36.
  9. ↑ Sareen S. Gropper, Jack L. Smith. Advanced Nutrition and Human Metabolism. Cengage Learning, 2012. ISBN 1-133-10405-3
  10. ↑ Silk et al. Protein digestion and amino acid and peptide absorption. Proc Nutr Soc. 1985 Feb;44(1):63-72.
  11. ↑ Ludovico A. Scuro. Fisiopatologia clinica. PICCIN, 1983. 1983. p. 793. ISBN 88-299-0044-3]
  12. ↑ A. Cimino. Per vivere sani. PICCIN, 1985. p. 496 ISBN 88-299-0278-0
  13. ↑ An Insulin Index of Foods: The Insulin Demand Generated by 1000-kJ Portions of Common Foods in the American Journal of Clinical Nutrition 1997, Vol. 66: pages 1264-1276
  14. ↑ 1 2 Ostman et al. Inconsistency between glycemic and insulinemic responses to regular and fermented milk products. Am J Clin Nutr. 2001 Jul;74(1):96-100.
  15. ↑ Hoyt et al. Dissociation of the glycaemic and insulinaemic responses to whole and skimmed milk. Br J Nutr. 2005 Feb;93(2):175-7.
  16. ↑ Hoppe et al. High intakes of milk, but not meat, increase s-insulin and insulin resistance in 8-year-old boys. European Journal of Clinical Nutrition (2005) 59, 393–398.
  17. ↑ Tessari et al. Slow versus fast proteins in the stimulation of beta-cell response and the activation of the entero-insular axis in type 2 diabetes. Diabetes Metab Res Rev. 2007 Jul;23(5):378-85.
  18. ↑ 1 2 3 Nilsson et al. Glycemia and insulinemia in healthy subjects after lactose-equivalent meals of milk and other food proteins: the role of plasma amino acids and incretins. 2004, American Journal of Clinical Nutrition, Vol. 80, No. 5, 1246-1253
  19. ↑ 1 2 3 Hoppe et al. Differential effects of casein versus whey on fasting plasma levels of insulin, IGF-1 and IGF-1/IGFBP-3: results from a randomized 7-day supplementation study in prepubertal boys. European Journal of Clinical Nutrition (2009) 63, 1076–1083; doi:10.1038.
  20. ↑ Gattás et al. Glycemic and insulin indices of tube feeding formulas in healthy adults. Rev Med Chil. 2007 Jul;135(7):879-84. Epub 2007 Sep 6.
  21. ↑ 1 2 3 Power et al. Human insulinotropic response to oral ingestion of native and hydrolysed whey protein. 2009 Jul;37(2):333-9. Epub 2008 Aug 5.
  22. ↑ 1 2 3 Calbet & MacLean. Plasma glucagon and insulin responses depend on the rate of appearance of amino acids after ingestion of different protein solutions in humans. J Nutr. 2002 Aug;132(8):2174-82.
  23. ↑ Nuttall FQ, Mooradian AD, Gannon MC, Billington C, Krezowski P. Effect of protein ingestion on the glucose and insulin response to a standardized oral glucose load. Diabetes care, 1984;7:465-70.
  24. ↑ Krezowski et al. The effect of protein ingestion on the metabolic response to oral glucose in normal individuals. 1986, American Journal of Clinical Nutrition, Vol 44, 847-856
  25. ↑ Kerksick & Leutholtz. Nutrient administration and resistance training. J Int Soc Sports Nutr. 2005 Jun 11;2:50-67.
  26. ↑ Koopman et al. Coingestion of carbohydrate with protein does not further augment postexercise muscle protein synthesis. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007 Sep;293(3):E833-42. Epub 2007 Jul 3.
  27. ↑ Staples et al. Carbohydrate does not augment exercise-induced protein accretion versus protein alone. Med Sci Sports Exerc. 2011 Jul;43(7):1154-61.
  28. ↑ Floyd et al. Stimulation of insulin secretion by amino acids. J Clin Invest. 1966 September; 45(9): 1487–1502.
  29. ↑ Van Loon et al. Plasma insulin responses after ingestion of different amino acid or protein mixtures with carbohydrate. Am J Clin Nutr. 2000 Jul;72(1):96-105.
  30. ↑ Barth & Behnke U. Nutritional physiology of whey and whey components. Nahrung. 1997 Feb;41(1):2-12.
  31. ↑ 1 2 Rieu et al. Increased availability of leucine with leucine-rich whey proteins improves postprandial muscle protein synthesis in aging rats. Nutrition. 2007 Apr;23(4):323-31. Epub 2007 Mar 23.
  32. ↑ 1 2 3 Ha, Zemel. Functional properties of whey, whey components, and essential amino acids: mechanisms underlying health benefits for active people (review). J Nutr Biochem. 2003 May;14(5):251-8.
  33. ↑ Hall et al. Casein and whey exert different effects on plasma amino acid profiles, gastrointestinal hormone secretion and appetite. Br J Nutr. 2003 Feb;89(2):239-48.
  34. ↑ 1 2 olympian.it - Intervista allo studioso Yves Boirie. Articolo pubblicato su Olympian's News numero 54 (2003). Дата обращения: 17 марта 2012. Архивировано из оригинала 28 ноября 2010 года.
  35. ↑ 1 2 3 Boirie et al. Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Proc Natl Acad Sci U S A. 1997 Dec 23;94(26):14930-5.
  36. ↑ Cribb et al. Effects of whey isolate, creatine, and resistance training on muscle hypertrophy. Med Sci Sports Exerc. 2007 Feb;39(2):298-307.
  37. ↑ Candow et al. Protein supplementation before and after resistance training in older men. Eur J Appl Physiol. 2006 Jul;97(5):548-56. Epub 2006 Jun 10.
  38. ↑ Verdijk et al. Protein supplementation before and after exercise does not further augment skeletal muscle hypertrophy after resistance training in elderly men. Am J Clin Nutr. 2009 Feb;89(2):608-16. Epub 2008 Dec 23.
  39. ↑ Tipton et al. Ingestion of casein and whey proteins result in muscle anabolism after resistance exercise. Med Sci Sports Exerc. 2004 Dec;36(12):2073-81.
  40. ↑ Reitelseder et al. Whey and casein labeled with L-[1-13C]leucine and muscle protein synthesis: effect of resistance exercise and protein ingestion. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2011 Jan;300(1):E231-42. Epub 2010 Nov 2.
  41. ↑ Andersen et al. The effect of resistance training combined with timed ingestion of protein on muscle fiber size and muscle strength. Metabolism. 2005 Feb;54(2):151-6.
  42. ↑ Kerksick et al. (2006). The effects of protein and amino acid supplementation on performance and training adaptations during ten weeks of resistance training. J Strength Cond Res 20(3):643-53.
  43. ↑ Candow et al. Effect of whey and soy protein supplementation combined with resistance training in young adults. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2006 Jun;16(3):233-44.
  44. ↑ Lacroix et al. Compared with casein or total milk protein, digestion of milk soluble proteins is too rapid to sustain the anabolic postprandial amino acid requirement. Am J Clin Nutr. 2006 Nov;84(5):1070-9.
  45. ↑ Cribb et al. [1]
  46. ↑ 1 2 Krissansen GW (December 2007). Emerging health properties of whey proteins and their clinical implications. J Am Coll Nutr 26 (6): 713S–23S.
  47. ↑ Papenburg et al. (1990). Dietary milk proteins inhibit the development of dimethylhydrazine-induced malignancy. Tumor Biol. 1990; 11:129-136.
  48. ↑ Kennedy et al. (1995) The use of a whey protein concentrate in the treatment of patients with metastatic carcinoma: a phase I-II clinical study. Anticancer Res. 15(6B):2643-2649.
  49. ↑ Wong & Watson (1995). Immunomodulatory effects of dietary whey proteins in mice. J Dairy Res. 62(2):359-68.
  50. ↑ Lee YM, et al (2007). Effect of a milk drink supplemented with whey peptides on blood pressure in patients with mild hypertension. Euro J Nutr 46(1):21-7.
  51. ↑ Kimball, Jefferson. Signaling pathways and molecular mechanisms through which branched-chain amino acids mediate translational control of protein synthesis. J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):227S-31S.
  52. ↑ Fujita et al. Nutrient signalling in the regulation of human muscle protein synthesis. J Physiol. 2007 July 15; 582(Pt 2): 813–823.
  53. ↑ Layman et al. Dietary protein and exercise have additive effects on body composition during weight loss in adult women. J Nutr. 2005 Aug;135(8):1903-10.
  54. ↑ Courtney-Martin et al. Methionine-adequate cysteine-free diet does not limit erythrocyte glutathione synthesis in young healthy adult men. J Nutr. 2008 Nov;138(11):2172-8.
  55. ↑ Zavorsky et al. An open-label dose-response study of lymphocyte glutathione levels in healthy men and women receiving pressurized whey protein isolate supplements. Int J Food Sci Nutr. 2007 Sep;58(6):429-36.
  56. ↑ Parodi. A role for milk proteins and their peptides in cancer prevention. Curr Pharm Des. 2007;13(8):813-28.
  57. ↑ Hakkak et al. Dietary whey protein protects against azoxymethane-induced colon tumors in male rats. Cancer Epidemiol. Biomarkers Prev. 10 (5): 555–8. PMID 11352868.
  58. ↑ Xiao et al. Dietary whey protein lowers serum C-peptide concentration and duodenal SREBP-1c mRNA abundance, and reduces occurrence of duodenal tumors and colon aberrant crypt foci in azoxymethane-treated male rats. 2006. J. Nutr. Biochem. 17 (9): 626–34
  59. ↑ Wal JM (November 2004). Bovine milk allergenicity. Ann. Allergy Asthma Immunol. 93 (5 Suppl 3): S2–11.
  60. ↑ Burks et al. Food allergens. 2001. Curr Opin Allergy Clin Immunol 1 (3): 243–8.
  61. ↑ Lyle McDonald. The Protein Book: A Complete Guide for the Athlete and Coach. Lyle McDonald, 2007. pp. 2. ISBN 0-9671456-6-X
  62. ↑ 1 2 3 Racaniello, Ferraresi, MercoliniIntegratori Alimentari: Caratteristiche Biologiche, Notizie dal mondo scientifico, Modalità di Utilizzo, Effetti collaterali. Laboratori BioLine srl
  63. ↑ 1 2 Jack Challem. User's Guide to Nutritional Supplements. 9 Basic Health Publications, Inc., 2003. p. 26. ISBN 1-59120-067-9
  64. ↑ Tim Mielke The Book of Supplement Secrets: A Beginner's Guide to Nutritional Supplements. AuthorHouse, 2008. p. 16. ISBN 1-4389-5615-0
  65. ↑ Jonny Bowden. The 150 healthiest foods on earth: the surprising, unbiased truth about what you should eat and why. Fair Winds, 2007. p. 244. ISBN 1-59233-228-5
  66. ↑ 1 2 Yuri Elkaim. Eating for Energy: Transforming Your Life Through Living Plant-based Whole Foods, Lulu.com, 2008. p. 128. ISBN 1-4357-1096-7
  67. ↑ 1 2 Susan M. Kleiner, Maggie Greenwood-Robinson. Power eating. Human Kinetics, 2006. p. 178. ISBN 0-7360-6698-5
  68. ↑ Michele A. Macedonio, Marie Dunford. The Athlete's Guide to Making Weight. Human Kinetics, 2009. p. 142. ISBN 0-7360-7586-0
  69. ↑ Candace Booth, Max Wettstein. How Much Fat Are You Carrying. Dog Ear Publishing, 2008. p. 240. ISBN 1-59858-701-3
  70. ↑ Bucci LR, Unlu L. Protein and amino acid supplements in exercise and sport. In: Judy Anne Driskell, Ira Wolinsky. Energy-yielding macronutrients and energy metabolism in sports nutrition. CRC Press, 2000. ISBN 0-8493-0755-4
  71. ↑ Dangin. Influence of the Protein Digestion Rate on Protein Turnover in Young and Elderly Subjects. J Nutr. 2002 Oct;132(10):3228S-33S.
  72. ↑ Caseina o Proteine del Siero del Latte Why: Differenze (неопр.) (26 декабря 2022). Дата обращения: 28 мая 2026.

Литература

  • Susan M. Kleiner, Maggie Greenwood-Robinson. Power eating. Human Kinetics, 2006. ISBN 0-7360-6698-5
  • Jonny Bowden. The 150 healthiest foods on earth: the surprising, unbiased truth about what you should eat and why. Fair Winds, 2007. ISBN 1-59233-228-5
  • Yuri Elkaim. Eating for Energy: Transforming Your Life Through Living Plant-based Whole Foods. Lulu.com, 2008. ISBN 1-4357-1096-7
  • Tim Mielke. The Book of Supplement Secrets: A Beginner's Guide to Nutritional Supplements. AuthorHouse, 2008. ISBN 1-4389-5615-0
  • Candace Booth, Max Wettstein. How Much Fat Are You Carrying. Dog Ear Publishing, 2008. ISBN 1-59858-701-3
  • Michele A. Macedonio, Marie Dunford. The Athlete's Guide to Making Weight. Human Kinetics, 2009. ISBN 0-7360-7586-0
  • Racaniello, Ferraresi, Mercolini. Integratori Alimentari: Caratteristiche Biologiche, Notizie dal mondo scientifico, Modalità di Utilizzo, Effetti collaterali. Laboratori BioLine srl.

Ссылки

Категории