Материал из РУВИКИ — свободной энциклопедии

Изолейцин

Изолейцин
Изображение химической структуры Изображение молекулярной модели
L-Isoleucin - L-Isoleucine.svg
Общие
Сокращения Иле, Ile, I
AUU,AUC,AUA
Хим. формула HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3
Рац. формула C6H13NO2
Физические свойства
Молярная масса 131,17 г/моль
Химические свойства
Константа диссоциации кислоты 9,758[1]
Классификация
Рег. номер CAS 73-32-5
3D model (JSmol) Интерактивная схема
PubChem
UNII
CompTox Dashboard EPA
Рег. номер EINECS 200-798-2
SMILES
InChI
ChEBI
ChemSpider
ECHA InfoCard
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Логотип РУВИКИ.Медиа Медиафайлы на РУВИКИ.Медиа

Изолейцин (сокращённо Ile или I; 2-амино-3-метилпентановая кислота)[2] — алифатическая α-аминокислота, имеющая химическую формулу HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3 и входящая в состав всех природных белков. Является незаменимой аминокислотой, что означает, что изолейцин не может синтезироваться в организме человека и должен поступать в него с пищей. Участвует в энергетическом обмене. При недостаточности ферментов, катализирующих декарбоксилирование изолейцина, возникает кетоацидоз.

Кодоны изолейцина: AUU, AUC и AUA.

Вместе с валином и лейцином входит в число аминокислот с разветвлёнными боковыми цепями.

Обладая углеводородной боковой цепью, изолейцин относится к числу гидрофобных аминокислот. Характерной особенностью боковой цепи изолейцина является её хиральность (второй такой аминокислотой является треонин). Для изолейцина возможно четыре стереоизомера, включая два возможных диастереоизомера L-изолейцина. В природе, однако, изолейцин присутствует лишь в одной энантиомерной форме — (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Аминокислота была открыта немецким химиком и биохимиком Феликсом Эрлихом в 1906 году.

Биосинтез[править | править код]

Как и другие незаменимые аминокислоты, изолейцин не синтезируется в организмах животных, и должен поступать извне, обычно в составе белков. В растениях и микроорганизмах изолейцин синтезируется посредством нескольких стадий, начиная от пировиноградной кислоты и α-кетобутирата; процесс катализируется рядом ферментов[3], среди которых треониндезаминаза.

Синтез[править | править код]

Изолейцин может быть синтезирован по многостадийной схеме, начиная с 2-бромбутана и диэтилмалоната. О получении изолейцина синтетическим путём впервые было сообщено в 1905[4].

Применение[править | править код]

Изолейцин активирует синтез мышечного белка по механизму mTOR. В свете этого фактора используется в косметологии для регенерации старой кожи.

Повышенная потребность в изолейцине наблюдается у грудных детей. Также потребность увеличивается после потери крови, ожогов, растяжении и прочих процессов, сопровождаемых регенерацией тканей[5].

Изолейцин – основной строительный материал для кетоновых тел и глюкозы. Таким образом, аминокислота регулирует уровень сахара в крови.

Также изолейцин участвует в процессе синтеза гемоглобина.

Вместе с тем изолейцин защищает организм от чрезмерной выработки серотонина.

Примечания[править | править код]

  1. Weast R. C. CRC Handbook of Chemistry and Physics (1st student edition) (англ.) / R. C. Weast — 1 — CRC Press, 1988. — ISBN 978-0-8493-0740-9
  2. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides (англ.). Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Дата обращения: 17 мая 2007. Архивировано 24 ноября 2011 года.
  3. Nelson, D. L.; Cox, M. M. «Lehninger, Principles of Biochemistry» 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6
  4. Bouveault and Locquin, Compt. rend., 141, 115 (1905).
  5. Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт. Аминокислоты. Пептиды. Белки. Chemnet. Москва "Мир" (1985). Дата обращения: 21 февраля 2021. Архивировано 31 марта 2020 года.