Аврам Гершко родился 31 декабря1937 года в городе Карцаг, в центральной Венгрии. Его отец, Моше Гершко, работал учителем начальной еврейской школы; мать, Маргит (Шошана) Гершко, занималась с детьми музыкой и английским языком.[1] В мае 1944 года его семья была депортирована в местное гетто, затем в другое гетто в Сольноке, а оттуда — на принудительные работы в немецкий трудовой лагерь в Австрии, где пережила войну.[2][3] Его отец был отправлен на принудительные работы двумя годами раньше, сначала венгерскими властями, а после пленения — советскими, и вернулся на родину в 1946 году. По возвращении отец устроился учителем в еврейской школе в Будапеште, а в 1950 году вся семья поселилась в Израиле. В Иерусалиме отец вновь устроился учителем и впоследствии написал несколько учебников по математике.
Hershko, A., Ciechanover, A., and Rose, I.A. (1979) "Resolution of the ATP-dependent proteolytic system from reticulocytes: A component that interacts with ATP". Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76, pp. 3107–3110.
Hershko, A., Ciechanover, A., Heller, H., Haas, A.L., and Rose I.A. (1980) "Proposed role of ATP in protein breakdown: Conjugation of proteins with multiple chains of the polypeptide of ATP-dependent proteolysis". Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, pp. 1783–1786.
Ciechanover, A., Elias, S., Heller, H. and Hershko, A. (1982) Covalent affinity purification of ubiquitin-activating enzyme. J. Biol. Chem. 257, 2537-2542.
Hershko, A., Heller, H., Elias, S. and Ciechanover, A. (1983) Components of ubiquitin-protein ligase system: resolution, affinity purification and role in protein breakdown. J. Biol. Chem. 258, 8206-8214.
Hershko, A., Leshinsky, E., Ganoth, D. and Heller, H. (1984) ATP-dependent degradation of ubiquitin-protein conjugates. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81, 1619-1623.
Hershko, A., Heller, H., Eytan, E. and Reiss, Y. (1986) The protein substrate binding site of the ubiquitin-protein ligase system. J. Biol. Chem. 261, 11992-11999.
Ganoth, D., Leshinsky, E., Eytan, E., and Hershko, A. (1988) A multicomponent system that degrades proteins conjugated to ubiquitin. Resolution of components and evidence for ATP-dependent complex formation. J. Biol. Chem. 263, 12412-1241.