Вютрих, Курт

Базовое образование получил в Бернском университете по специальностям химия, физика и математика. Докторскую степень получил в 1964 году в Университете Базеля^[1]. С 1965 по 1967 годы работал у Роберта Конника (англ.) в Калифорнийском университете (Беркли, США). Дальнейшая работа (1967—1969) проходила в сотрудничестве с биофизиком Робертом Шульманом (англ.) в Bell Laboratories (Мюррей Хилл, Нью-Джерси, США). Его научным руководителем при работе над диссертацией в Базельском университете был Сильвио Фаллаб^[2].

Вютрих вернулся в Цюрих (Швейцария) в 1969 году, где продолжил свою карьеру в Швейцарской высшей технической школе Цюриха. В 1970 году получил должность приват-доцента, в 1972 году — профессора-ассистента, в 1976 году — штатного профессора, и в 1980 году — должность профессора биофизики.

В настоящее время Курт Вютрих является профессором структурной биологии в исследовательском институте Скриппса (США), профессором биофизики в Швейцарской высшей технической школе Цюриха и заслуженным профессором в Шанхайском технологическом университете (Китай)^[3].

В апреле 2026 года Вютрих выступил в тайбэйской Академии Синика с лекцией «Молекулы жизни, искусственный интеллект и здоровье человека» в рамках программы Taiwan Bridges^[4].

Лауреат Нобелевской премии по химии 2002 года^[5], Курт Вютрих, показал, что к биологическим макромолекулам можно применить метод ЯМР — явление ядерного магнитного резонанса. Оно известно уже более полувека и состоит в том, что атомы, помещенные в сильное постоянное магнитное поле с наложенным на него слабым переменным электромагнитным полем, резонируют на определённой частоте. Эта частота зависит от свойств самого атома и от того, какими атомами он окружён. Интерпретируя данные ядерного магнитного резонанса, можно понять, из каких атомов состоит молекула, и рассчитать, каким образом они соединены. Но делать такие расчёты долгое время можно было только для небольших и сравнительно простых молекул.

В 1980-х годах К. Вютрих разработал метод «последовательного отнесения», позволивший определять, от какого именно атома большой молекулы идёт каждый резонансный сигнал. Для измерения межатомных расстояний внутри белка он применил ядерный эффект Оверхаузера (NOE)^[6], что в конечном счёте позволило рассчитывать и строить трёхмерные модели молекул. В 1985 году с помощью этого метода была определена первая полная трёхмерная структура белка. До этого открытия единственным способом расшифровки структуры крупных молекул служил рентгеноструктурный анализ, но для него исследуемое вещество должно находиться в кристаллической форме. Получение кристаллического белка — дело сложное и не всегда удающееся, а ЯМР-метод позволяет изучать белок в растворе, в наиболее естественной его форме. Комбинация двух методов даёт более точные результаты. По состоянию на 2026 год около 5,8 % экспериментальных структур в Protein Data Bank определены методом ЯМР^[7][8]. К. Вютрих широко известен в научных кругах своими исследованиями «неправильных белков» — прионов, ответственных за возникновение страшного заболевания «коровьего бешенства», смертельно опасного не только для скота, но и для людей^[9]. В период с 2021 по 2026 год фокус его работы сместился с прионов на изучение G-белок-связанных рецепторов (GPCRs).

• NMR of Proteins and Nucleic Acids (1986, John Wiley & Sons) — фундаментальная монография, основанная на материалах лекций Бейкера в Корнеллском университете^[10].
• «MOLMOL: a program for display and analysis of macromolecular structures» (1996, Journal of Molecular Graphics) — статья, описывающая программу MOLMOL для визуализации и анализа макромолекулярных структур.
• «Torsion angle dynamics for NMR structure calculation with the new program DYANA» (1997, Journal of Molecular Biology) — публикация, представляющая алгоритм и программу DYANA для расчёта ЯМР-структур.
• «Attenuated T2 relaxation by mutual cancellation of dipole-dipole coupling and chemical shift anisotropy indicates an avenue to NMR structures of very large biological macromolecules in solution» (1997) — статья, описывающая методику TROSY.