MAPK7
MAPK7 («митоген-активируемая белковая киназа 7»; англ. mitogen-activated protein kinase 7; ERK5) — цитозольная серин/треониновая протеинкиназа, семейства MAPK группы ERK, продукт гена MAPK7[5][6].
Общие сведения
Структура
MAPK7 состоит из 816 аминокислот, молекулярная масса 88,4 кДа. Описано 4 изоформы белка, предполагается существование ещё 5 изоформ.
Функция
MAPK7, или ERK5, — фермент семейства MAPK из группы киназ, регулируемых внеклеточными сигналами (ERK). Киназа отвечает на разнообразные внешние сигналы и вовлечёна во множество клеточных процессов, таких как пролиферация, клеточная дифференцировка, регуляция клеточного цикла. Активация MAPK7 требует её фосфорилирования киназой MAP2K5/MEK5. После активации MAPK7 транслоцируется в клеточное ядро, где активирует факторы транскрипции. Известны 4 изоформы белка[7].
MAPK7 игрет критическую роль в развитии сердечно-сосудистой системы[8] и функционировании эндотелиальных клеток[9][10].
Взаимодействия
Примечания
Литература
- Lee JD, Ulevitch RJ, Han J (1995). “Primary structure of BMK1: a new mammalian map kinase”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 213 (2): 715—24. DOI:10.1006/bbrc.1995.2189. PMID 7646528.
- Warn-Cramer BJ, Lampe PD, Kurata WE, Kanemitsu MY, Loo LW, Eckhart W, Lau AF (1996). “Characterization of the mitogen-activated protein kinase phosphorylation sites on the connexin-43 gap junction protein”. J. Biol. Chem. 271 (7): 3779—86. DOI:10.1074/jbc.271.7.3779. PMID 8631994.
- Kato Y, Kravchenko VV, Tapping RI, Han J, Ulevitch RJ, Lee JD (1997). “BMK1/ERK5 regulates serum-induced early gene expression through transcription factor MEF2C”. EMBO J. 16 (23): 7054—66. DOI:10.1093/emboj/16.23.7054. PMC 1170308. PMID 9384584.
- English JM, Pearson G, Baer R, Cobb MH (1998). “Identification of substrates and regulators of the mitogen-activated protein kinase ERK5 using chimeric protein kinases”. J. Biol. Chem. 273 (7): 3854—60. DOI:10.1074/jbc.273.7.3854. PMID 9461566.
- Grunwald ME, Yu WP, Yu HH, Yau KW (1998). “Identification of a domain on the beta-subunit of the rod cGMP-gated cation channel that mediates inhibition by calcium-calmodulin”. J. Biol. Chem. 273 (15): 9148—57. DOI:10.1074/jbc.273.15.9148. PMID 9535905.
- Warn-Cramer BJ, Cottrell GT, Burt JM, Lau AF (1998). “Regulation of connexin-43 gap junctional intercellular communication by mitogen-activated protein kinase”. J. Biol. Chem. 273 (15): 9188—96. DOI:10.1074/jbc.273.15.9188. PMID 9535909.
- Yang CC, Ornatsky OI, McDermott JC, Cruz TF, Prody CA (1998). “Interaction of myocyte enhancer factor 2 (MEF2) with a mitogen-activated protein kinase, ERK5/BMK1”. Nucleic Acids Res. 26 (20): 4771—7. DOI:10.1093/nar/26.20.4771. PMC 147902. PMID 9753748.
- Kato Y, Tapping RI, Huang S, Watson MH, Ulevitch RJ, Lee JD (1998). “Bmk1/Erk5 is required for cell proliferation induced by epidermal growth factor”. Nature. 395 (6703): 713—6. DOI:10.1038/27234. PMID 9790194. S2CID 204997780.
- Zhao M, New L, Kravchenko VV, Kato Y, Gram H, di Padova F, Olson EN, Ulevitch RJ, Han J (1999). “Regulation of the MEF2 family of transcription factors by p38”. Mol. Cell. Biol. 19 (1): 21—30. DOI:10.1128/mcb.19.1.21. PMC 83862. PMID 9858528.
- Kamakura S, Moriguchi T, Nishida E (1999). “Activation of the protein kinase ERK5/BMK1 by receptor tyrosine kinases. Identification and characterization of a signaling pathway to the nucleus”. J. Biol. Chem. 274 (37): 26563—71. DOI:10.1074/jbc.274.37.26563. PMID 10473620.
- English JM, Pearson G, Hockenberry T, Shivakumar L, White MA, Cobb MH (1999). “Contribution of the ERK5/MEK5 pathway to Ras/Raf signaling and growth control”. J. Biol. Chem. 274 (44): 31588—92. DOI:10.1074/jbc.274.44.31588. PMID 10531364.
- Fukuhara S, Marinissen MJ, Chiariello M, Gutkind JS (2000). “Signaling from G protein-coupled receptors to ERK5/Big MAPK 1 involves Galpha q and Galpha 12/13 families of heterotrimeric G proteins. Evidence for the existence of a novel Ras AND Rho-independent pathway”. J. Biol. Chem. 275 (28): 21730—6. DOI:10.1074/jbc.M002410200. PMID 10781600.
- Kato Y, Zhao M, Morikawa A, Sugiyama T, Chakravortty D, Koide N, Yoshida T, Tapping RI, Yang Y, Yokochi T, Lee JD (2000). “Big mitogen-activated kinase regulates multiple members of the MEF2 protein family”. J. Biol. Chem. 275 (24): 18534—40. DOI:10.1074/jbc.M001573200. PMID 10849446.
- Yan C, Luo H, Lee JD, Abe J, Berk BC (2001). “Molecular cloning of mouse ERK5/BMK1 splice variants and characterization of ERK5 functional domains”. J. Biol. Chem. 276 (14): 10870—8. DOI:10.1074/jbc.M009286200. PMID 11139578.
- Hayashi M, Tapping RI, Chao TH, Lo JF, King CC, Yang Y, Lee JD (2001). “BMK1 mediates growth factor-induced cell proliferation through direct cellular activation of serum and glucocorticoid-inducible kinase”. J. Biol. Chem. 276 (12): 8631—4. DOI:10.1074/jbc.C000838200. PMID 11254654.
- Dong F, Gutkind JS, Larner AC (2001). “Granulocyte colony-stimulating factor induces ERK5 activation, which is differentially regulated by protein-tyrosine kinases and protein kinase C. Regulation of cell proliferation and survival”. J. Biol. Chem. 276 (14): 10811—6. DOI:10.1074/jbc.M008748200. PMID 11278431.
- Watson FL, Heerssen HM, Bhattacharyya A, Klesse L, Lin MZ, Segal RA (2001). “Neurotrophins use the Erk5 pathway to mediate a retrograde survival response”. Nat. Neurosci. 4 (10): 981—8. DOI:10.1038/nn720. PMID 11544482. S2CID 3164934.
- Esparís-Ogando A, Díaz-Rodríguez E, Montero JC, Yuste L, Crespo P, Pandiella A (2002). “Erk5 participates in neuregulin signal transduction and is constitutively active in breast cancer cells overexpressing ErbB2”. Mol. Cell. Biol. 22 (1): 270—85. DOI:10.1128/MCB.22.1.270-285.2002. PMC 134212. PMID 11739740.
Ссылки
- MAP Kinase Resource Архивная копия от 15 апреля 2021 на Wayback Machine
- Митоген-активируемые протеинкиназные каскады и участие в них Ste20-подобных протеинкиназ. Е. С. Потехина, Е. С. Надеждина. Успехи биологической химии, т. 42, 2002, с. 235—256.
| Активация | |
|---|---|
| MAP киназа киназа киназы (MAP3K или MKKK) | |
| MAP киназа киназы (MAP2K или MKK) | |
| MAP киназы (MAPK) | |
| Фосфатазы | |
