MAP3K2

MAP3K2 («митоген-активируемая белковая киназа киназы киназы 2»; англ. mitogen-activated protein kinase kinase kinase 2; КФ:2.7.11.25) — цитозольная серин/треониновая протеинкиназа семейства MAP3K. Продукт гена MAP3K2[5][6][7].

Общие сведения
MAP3K2
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

2CU1, 2NPT, 5EX0, 5HQ8

Идентификаторы
ПсевдонимыMAP3K2, MEKK2, MEKK2B, mitogen-activated protein kinase kinase kinase 2
Внешние IDOMIM: 609487 MGI: 1346873 HomoloGene: 74576 GeneCards: MAP3K2
Расположение гена (человек)
Хр.2-я хромосома человека[1]
Локус2q14.3Начало127,298,668 bp[1]
Конец127,388,465 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
Хр.18-я хромосома мыши[2]
Локус18|18 B1Начало32,296,142 bp[2]
Конец32,369,804 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • caput epididymis

  • corpus epididymis

  • bronchial epithelial cell

  • lower lobe of lung

  • saphenous vein
Наибольшая экспрессия в
  • medullary collecting duct

  • cumulus cell

  • fossa

  • conjunctival fornix

  • condyle
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

10746

26405

Ensembl

ENSG00000169967

ENSMUSG00000024383

UniProt

Q9Y2U5

Q61083

RefSeq (мРНК)

NM_006609
NM_001371910
NM_001371911

NM_011946

RefSeq (белок)

NP_006600
NP_001358839
NP_001358840

NP_036076

Локус (UCSC)Chr 2: 127.3 – 127.39 MbChr 18: 32.3 – 32.37 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Каталитическая активность

Фермент активируется после фосфорилирования треонина-524.

Катализируемая реакция:

Функция

MAP3K2 является компонентом протеинкиназного каскада переноса сигнала. Регулирует синальные пути JNK и ERK5 за счёт фосфорилирования MAP2K5 и MAP2K7. Играет роль в кавеолярной динамике[8][9].

Структура

Фермент состоит из 619 аминокислот, молекулярная масса 69,7 кДа.

Взаимодействия

MAP3K2 взаимодействует с MAP2K5,[10], MAP2K7,[8], MAPK8,[8], SH2D2A,[10] и XIAP[11].

Литература

  • Yan M., Dai T., Deak J. C., Kyriakis J. M., Zon L. I., Woodgett J. R., Templeton D. J. Activation of stress-activated protein kinase by MEKK1 phosphorylation of its activator SEK1 (англ.) // Nature : journal. — 1995. — Vol. 372, no. 6508. — P. 798—800. — doi:10.1038/372798a0. — PMID 7997270.
  • Wu Z., Wu J., Jacinto E., Karin M. Molecular cloning and characterization of human JNKK2, a novel Jun NH2-terminal kinase-specific kinase (англ.) // Molecular and Cellular Biology : journal. — 1997. — December (vol. 17, no. 12). — P. 7407—7416. — doi:10.1128/mcb.17.12.7407. — PMID 9372971. — PMC 232596.
  • Fanger G. R., Widmann C., Porter A. C., Sather S., Johnson G. L., Vaillancourt R. R. 14-3-3 proteins interact with specific MEK kinases (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1998. — February (vol. 273, no. 6). — P. 3476—3483. — doi:10.1074/jbc.273.6.3476. — PMID 9452471.
  • Cheng J., Yang J., Xia Y., Karin M., Su B. Synergistic interaction of MEK kinase 2, c-Jun N-terminal kinase (JNK) kinase 2, and JNK1 results in efficient and specific JNK1 activation (англ.) // Molecular and Cellular Biology : journal. — 2000. — April (vol. 20, no. 7). — P. 2334—2342. — doi:10.1128/MCB.20.7.2334-2342.2000. — PMID 10713157. — PMC 85399.
  • Sun W., Vincent S., Settleman J., Johnson G. L. MEK kinase 2 binds and activates protein kinase C-related kinase 2. Bifurcation of kinase regulatory pathways at the level of an MAPK kinase kinase (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2000. — August (vol. 275, no. 32). — P. 24421—24428. — doi:10.1074/jbc.M003148200. — PMID 10818102.
  • Garrington T. P., Ishizuka T., Papst P. J., Chayama K., Webb S., Yujiri T., Sun W., Sather S., Russell D. M., Gibson S. B., Keller G., Gelfand E. W., Johnson G. L. MEKK2 gene disruption causes loss of cytokine production in response to IgE and c-Kit ligand stimulation of ES cell-derived mast cells (англ.) // The EMBO Journal : journal. — 2000. — October (vol. 19, no. 20). — P. 5387—5395. — doi:10.1093/emboj/19.20.5387. — PMID 11032806. — PMC 314024.
  • Huang J., Tu Z., Lee F. S. Mutations in protein kinase subdomain X differentially affect MEKK2 and MEKK1 activity (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications : journal. — 2003. — April (vol. 303, no. 2). — P. 532—540. — doi:10.1016/S0006-291X(03)00387-5. — PMID 12659851.
  • Nakamura K., Johnson G. L. PB1 domains of MEKK2 and MEKK3 interact with the MEK5 PB1 domain for activation of the ERK5 pathway (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2003. — September (vol. 278, no. 39). — P. 36989—36992. — doi:10.1074/jbc.C300313200. — PMID 12912994.
  • Hammaker D. R., Boyle D. L., Chabaud-Riou M., Firestein G. S. Regulation of c-Jun N-terminal kinase by MEKK-2 and mitogen-activated protein kinase kinase kinases in rheumatoid arthritis (англ.) // Journal of Immunology : journal. — 2004. — February (vol. 172, no. 3). — P. 1612—1618. — doi:10.4049/jimmunol.172.3.1612. — PMID 14734742.
  • Raviv Z., Kalie E., Seger R. MEK5 and ERK5 are localized in the nuclei of resting as well as stimulated cells, while MEKK2 translocates from the cytosol to the nucleus upon stimulation (англ.) // Journal of Cell Science : journal. — The Company of Biologists, 2004. — April (vol. 117, no. Pt 9). — P. 1773—1784. — doi:10.1242/jcs.01040. — PMID 15075238.
  • Jin J., Smith F. D., Stark C., Wells C. D., Fawcett J. P., Kulkarni S., Metalnikov P., O'Donnell P., Taylor P., Taylor L., Zougman A., Woodgett J. R., Langeberg L. K., Scott J. D., Pawson T. Proteomic, functional, and domain-based analysis of in vivo 14-3-3 binding proteins involved in cytoskeletal regulation and cellular organization (англ.) // Current Biology : journal. — Cell Press, 2004. — August (vol. 14, no. 16). — P. 1436—1450. — doi:10.1016/j.cub.2004.07.051. — PMID 15324660.
  • Benzinger A., Muster N., Koch H. B., Yates J. R., Hermeking H. Targeted proteomic analysis of 14-3-3 sigma, a p53 effector commonly silenced in cancer (англ.) // Molecular & Cellular Proteomics : journal. — 2005. — June (vol. 4, no. 6). — P. 785—795. — doi:10.1074/mcp.M500021-MCP200. — PMID 15778465.
  • Cheng J., Zhang D., Kim K., Zhao Y., Zhao Y., Su B. Mip1, an MEKK2-interacting protein, controls MEKK2 dimerization and activation (англ.) // Molecular and Cellular Biology : journal. — 2005. — July (vol. 25, no. 14). — P. 5955—5964. — doi:10.1128/MCB.25.14.5955-5964.2005. — PMID 15988011. — PMC 1168836.
  • Pelkmans L., Zerial M. Kinase-regulated quantal assemblies and kiss-and-run recycling of caveolae (англ.) // Nature : journal. — 2005. — July (vol. 436, no. 7047). — P. 128—133. — doi:10.1038/nature03866. — PMID 16001074.
  • Wissing J., Jänsch L., Nimtz M., Dieterich G., Hornberger R., Kéri G., Wehland J., Daub H. Proteomics analysis of protein kinases by target class-selective prefractionation and tandem mass spectrometry (англ.) // Molecular & Cellular Proteomics : journal. — 2007. — March (vol. 6, no. 3). — P. 537—547. — doi:10.1074/mcp.T600062-MCP200. — PMID 17192257.

Примечания

Ссылки

Категории

Protein MAP3K2 PDB 2cu1.png
2-я хромосома человека
2-я хромосома человека
Расположение в геноме MAP3K2
Расположение в геноме MAP3K2
18-я хромосома мыши
18-я хромосома мыши
Расположение в геноме MAP3K2
Расположение в геноме MAP3K2
PBB GE MAP3K2 221695 s at fs.png