Кребс, Эдвин

Эдвин Кребс родился 6 июня 1918 года в городке Лэнсинг (Айова) в семье пресвитерианского священника. Кребс получил степень бакалавра наук (B.S.) в Университет Иллинойса и степень доктора медицины (M.D.) в Вашингтонском университете в Сент-Луисе^[7]. Перед призывом он прошёл 18-месячную ординатуру в больнице Барнс, а в 1945—1946 годах служил офицером медицинской службы в ВМС США^[8]. В 1945 году Кребс женился на Вирджинии Френч, у них родилось трое детей^[5].

После демобилизации Кребс продолжил научное образование в биохимической лаборатории Карла и Терезы Кори, получивших Нобелевскую премию в 1947 году за исследования превращения гликогена. Там он занимался взаимодействием протамина и фосфорилазы. В 1948 году Кребс решил продолжить занятия биохимией и начал работать в Вашингтонском университете в Сиэтле в должности доцента (ассистент-профессора) биохимии^[5]. В 1957 году он получил звание профессора^[9]. В 1968 году Кребс перешёл в Калифорнийский университет в Дейвисе, где стал основателем и первым заведующим кафедрой биологической химии^[10]. В 1977 году он вернулся в Вашингтонский университет на пост заведующего кафедрой фармакологии. С 1977 по 1990 год также являлся научным сотрудником Медицинского института Говарда Хьюза^[5]. В 1991 году официально вышел на пенсию, став почётным профессором фармакологии и биохимии Вашингтонского университета^[10].

В середине 1950-х годов Эдвин Кребс и Эдмонд Фишер провели серию ключевых экспериментов (результаты опубликованы в 1955 году)^[4][11]. Они обнаружили, что серия реакций, вызываемых гормонами и кальцием, приводит к активации-инактивации фермента гликогенфосфорилазы. Активация-инактивация фермента вызывалась его обратимым фосфорилированием. Учёные установили, что для активации гликогенфосфорилазы необходимы АТФ и ионы магния^[12]. Процесс, который открыли Фишер и Кребс, катализируется двумя ферментами: протеинкиназой и фосфатазой. Протеинкиназа (наиболее распространённая из них — тирозинкиназа) переносит фосфатную группу с АТФ на гидроксильную группу фермента. При этом конформация фермента изменяется и он становится каталитически активным. Затем белковая фосфатаза отщепляет фосфатную группу и фермент возвращается в изначальную неактивную форму. Оказалось, что открытый ими цикл ковалентной модификации белков является фундаментальным и универсальным «переключателем» клеточных процессов, чрезвычайно широко распространённым в природе^[4].

В 1992 году за открытие обратимого белкового фосфорилирования Фишер и Кребс получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине^[4].

• Стипендия Гуггенхайма (1966)^[13]
• Международная премия Гайрднера (1978)^[13]
• Премия Альберта Ласкера за фундаментальные медицинские исследования (1989)^[13]
• Премия Луизы Гросс-Хорвиц (1989)^[14]
• Премия Уэлча в области химии (1991)^[14]
• Член Национальной академии наук США (с 1973 года)^[6]
• Президент Американского общества биохимии и молекулярной биологии (1985)^[15]

• Соредактор многотомных изданий «The Enzymes» и «Protein Phosphorylation» (1981).
• Fischer E. H., Krebs E. G. Conversion of phosphorylase b to phosphorylase a in muscle extracts // J. Biol. Chem. 216, 121—132 (1955) — основополагающая статья об открытии обратимого фосфорилирования^[11].
• Krebs E. G., Fischer E. H. // Biochim. Biophys. Acta 20, 150—157 (1956)^[11].
• Walsh D. A., Perkins J. P., Krebs E. G. An Adenosine 3',5'-Monophosphate-dependant Protein Kinase from Rabbit Skeletal Muscle (1968) — значимая статья об открытии цАМФ-зависимой протеинкиназы.