Пептидогликан

Pause
ИИ-обзор статьи
Пептидогликан (муреин) — гетерополимер N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты, являющийся основным структурным компонентом клеточной стенки бактерий и обеспечивающий её механическую прочность.
Сшивка гликановых цепей пептидами
Остатки N-ацетилмурамовой кислоты соединены β-1,4-гликозидными связями, а между собой сшиты короткими пептидами с помощью фермента транспептидазы, образуя ячеистую структуру.
Уникальный аминокислотный состав
Пептидные цепочки содержат L-аланин, D-глутаминовую кислоту, мезо-диаминопимелиновую кислоту, L-лизин и D-аланин. D-аминокислоты и мезо-диаминопимелиновая кислота встречаются только у прокариот. Трёхмерная сеть придаёт стенке прочность и защищает клетку от осмотического лизиса.
Действие антибактериальных средств
Лизоцим гидролизует β-1,4-гликозидные связи между N-ацетилглюкозамином и N-ацетилмурамовой кислотой, а муроэндопептидазы расщепляют пептидные цепочки. β-лактамные антибиотики связываются с транспептидазой, нарушая синтез пептидогликана, D-циклосерин подавляет синтез D-аланина.
Механизмы резистентности бактерий
Устойчивость возникает благодаря мутациям в гене транспептидазы, снижающим сродство пенициллина, синтезу β-лактамаз, расщепляющих β-лактамное кольцо, а также мутациям, уменьшающим проницаемость мембраны для D-циклосерина.

Пептидогликан (также известный как муреин) — гетерополимер N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты, сшитый через лактатные остатки N-ацетилмурамовой кислоты короткими пептидными цепочками. Важнейший компонент клеточной стенки бактерий, выполняющий механические функции, осмотической защиты клетки, выполняет антигенные функции. Характерен только для бактерий (в клеточной стенке некоторых архей имеется аналог — псевдопептидогликан) и для глаукоцистофитовых водорослей (содержится в цианеллах). Аминокислотный состав пептидных цепочек является систематическим признаком.

Структура

undefined

Пептидогликан образует упорядоченную структуру ячеистого строения, построенную из N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты, соединенных β-1,4-гликозидными связями. Остатки N-ацетилмурамовой кислоты сшиты между собой при помощи коротких пептидов (сшивка производится ферментом транспептидазой). Типично пептидная цепочка содержит L-аланин, D-глутаминовую кислоту, мезо-диаминопимелиновую кислоту, L-лизин, D-аланин (следует отметить, что мезо-диаминопимелиновая кислота и D-аминокислоты в составе клеточных структур встречаются только в прокариотических клетках). Такая трёхмерная структура сообщает клеточной стенке бактерий прочность и защиту от осмотического лизиса.

Устойчивость пептидогликана

Пептидогликан характерен только для клеточной стенки бактериальных клеток и поэтому является мишенью для многих антибактериальных средств. Фермент лизоцим атакует β-1,4-гликозидные связи между остатками N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты, вызывая гидролиз пептидогликана и лизис бактериальной клетки (См. Лизоцим). Муроэндопептидазы разрушают пептидные цепочки, сшивающие нити полимера. β- лактамные антибиотики (напр., пенициллин, цефалоспорин) нарушают синтез пептидогликана, связываясь с транспептидазой. D- циклосерин нарушает синтез D-аланина из L-аланина, тем самым нарушая синтез пептидных цепочек. Механизм защиты от антибиотиков может заключаться в мутации в гене транспептидазы (изменяя сродство пенициллина к транспептидазе), синтез β-лактамаз (расщепляют β-лактамное кольцо антибиотика), мутации, изменяющие проницаемость мембраны для D- циклосерина[1].

Ссылки

Примечания

  1. ↑ Биологические свойства антибиотиков | molbiol.ru. Дата обращения: 2 августа 2008. Архивировано 16 июня 2008 года.

Дополнительно по теме

Pause