SIN3A
SIN3A (англ. Paired amphipathic helix protein Sin3a — белок парной амфипатической спирали Sin3a) — белок, кодируемый у человека геном SIN3A[1][2].
Общие сведения
Функция
Белок, кодируемый этим геном — регулятор транскрипции. Он содержит в парной амфипатической спирали (PAH) домены, которые важны для белок-белковых взаимодействий и могут опосредовать репрессию при помощи Mad-Max комплекса[3].
Взаимодействия с другими белками
SIN3A как было выявлено, взаимодействует с:
- CABIN1[4],
- HBP1[5],
- HDAC1[6][7][8][9][10][11][12][13][14][15][16][17][18][19],
- HDAC9[20][21],
- Гистондеацетилаза 2[6][8][9][14][15][22][23],
- HCFC1[24][25],
- IKZF1[20][26][27],
- ING1[19],
- KLF11[28][29],
- MNT[30],
- MXD1[5][31][32],
- MBD2[33],
- NCOR2[18][34],
- OGT[35],
- PHF12[36],
- Белок промиелоцитарного лейкоза[37],
- RBBP4[38][39],
- RBBP7[19][39],
- SAP130[8],
- SAP30[8][13][19][36][39][40],
- SMARCA2[41],
- SMARCA4[19][41],
- SMARCC1[19][41],
- SUDS3[8][42],
- TAL1[43],
- Цинковый палец и BTB домен, содержащий белок 16[44][45][46].
Примечания
Литература
- Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes. (англ.) // The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology : journal. — 2003. — Vol. 85, no. 2—5. — P. 401—414. — doi:10.1016/S0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.
- Ayer D.E., Lawrence Q.A., Eisenman R.N. Mad-Max transcriptional repression is mediated by ternary complex formation with mammalian homologs of yeast repressor Sin3. (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1995. — Vol. 80, no. 5. — P. 767—776. — doi:10.1016/0092-8674(95)90355-0. — PMID 7889570.
- Hurlin P.J., Quéva C., Koskinen P.J., et al. Mad3 and Mad4: novel Max-interacting transcriptional repressors that suppress c-myc dependent transformation and are expressed during neural and epidermal differentiation. (англ.) // The EMBO Journal : journal. — 1996. — Vol. 14, no. 22. — P. 5646—5659. — PMID 8521822. — PMC 394680.
- Hassig C.A., Fleischer T.C., Billin A.N., et al. Histone deacetylase activity is required for full transcriptional repression by mSin3A. (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — Vol. 89, no. 3. — P. 341—347. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80214-7. — PMID 9150133.
- Laherty C.D., Yang W.M., Sun J.M., et al. Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression. (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — Vol. 89, no. 3. — P. 349—356. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80215-9. — PMID 9150134.
- Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., et al. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex. (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — Vol. 89, no. 3. — P. 357—364. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.
- Meroni G., Reymond A., Alcalay M., et al. Rox, a novel bHLHZip protein expressed in quiescent cells that heterodimerizes with Max, binds a non-canonical E box and acts as a transcriptional repressor. (англ.) // The EMBO Journal : journal. — 1997. — Vol. 16, no. 10. — P. 2892—2906. — doi:10.1093/emboj/16.10.2892. — PMID 9184233. — PMC 1169897.
- Lin R.J., Nagy L., Inoue S., et al. Role of the histone deacetylase complex in acute promyelocytic leukaemia. (англ.) // Nature : journal. — 1998. — Vol. 391, no. 6669. — P. 811—814. — doi:10.1038/35895. — PMID 9486654.
- David G., Alland L., Hong S.H., et al. Histone deacetylase associated with mSin3A mediates repression by the acute promyelocytic leukemia-associated PLZF protein. (англ.) // Oncogene (журнал) : journal. — 1998. — Vol. 16, no. 19. — P. 2549—2556. — doi:10.1038/sj.onc.1202043. — PMID 9627120.
- Wong C.W., Privalsky M.L. Components of the SMRT corepressor complex exhibit distinctive interactions with the POZ domain oncoproteins PLZF, PLZF-RARalpha, and BCL-6. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1998. — Vol. 273, no. 42. — P. 27695—27702. — doi:10.1074/jbc.273.42.27695. — PMID 9765306.
- Zhang Y., LeRoy G., Seelig H.P., et al. The dermatomyositis-specific autoantigen Mi2 is a component of a complex containing histone deacetylase and nucleosome remodeling activities. (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1998. — Vol. 95, no. 2. — P. 279—289. — doi:10.1016/S0092-8674(00)81758-4. — PMID 9790534.
- Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., et al. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex. (англ.) // Nature : journal. — 1998. — Vol. 395, no. 6705. — P. 917—921. — doi:10.1038/27699. — PMID 9804427.
- Koipally J., Renold A., Kim J., Georgopoulos K. Repression by Ikaros and Aiolos is mediated through histone deacetylase complexes. (англ.) // The EMBO Journal : journal. — 1999. — Vol. 18, no. 11. — P. 3090—3100. — doi:10.1093/emboj/18.11.3090. — PMID 10357820. — PMC 1171390.
- Boutell J.M., Thomas P., Neal J.W., et al. Aberrant interactions of transcriptional repressor proteins with the Huntington's disease gene product, huntingtin. (англ.) // Human Molecular Genetics : journal. — Oxford University Press, 2000. — Vol. 8, no. 9. — P. 1647—1655. — doi:10.1093/hmg/8.9.1647. — PMID 10441327.
- Zhang Y., Ng H.H., Erdjument-Bromage H., et al. Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation. (англ.) // Genes Dev. : journal. — 1999. — Vol. 13, no. 15. — P. 1924—1935. — doi:10.1101/gad.13.15.1924. — PMID 10444591. — PMC 316920.
- Kao H.Y., Downes M., Ordentlich P., Evans R.M. Isolation of a novel histone deacetylase reveals that class I and class II deacetylases promote SMRT-mediated repression. (англ.) // Genes Dev. : journal. — 2000. — Vol. 14, no. 1. — P. 55—66. — doi:10.1101/gad.14.1.55. — PMID 10640276. — PMC 316336.
- Huang S., Brandt S.J. mSin3A regulates murine erythroleukemia cell differentiation through association with the TAL1 (or SCL) transcription factor. (англ.) // Molecular and Cellular Biology : journal. — 2000. — Vol. 20, no. 6. — P. 2248—2259. — doi:10.1128/MCB.20.6.2248-2259.2000. — PMID 10688671. — PMC 110841.
- Koipally J., Georgopoulos K. Ikaros interactions with CtBP reveal a repression mechanism that is independent of histone deacetylase activity. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 26. — P. 19594—19602. — doi:10.1074/jbc.M000254200. — PMID 10766745.