EED

Эмбриональное развитие эктодермы
Функция	• chromatin binding; • protein binding; • histone methyltransferase activity; • identical protein binding;
Компонент клетки	• sex chromatin; • nucleus; • nucleoplasm; • nucleolus; • cytoplasm; • ESC/E(Z) complex; • pronucleus;
Биологический процесс	• regulation of gene expression by genetic imprinting; • transcription, DNA-templated; • histone methylation; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • positive regulation of histone H3-K27 methylation;
	Источники: Amigo / QuickGO

Эмбриональное развитие эктодермы
	0
Доступные структуры
Функция	• chromatin binding; • protein binding; • histone methyltransferase activity; • identical protein binding;
Компонент клетки	• sex chromatin; • nucleus; • nucleoplasm; • nucleolus; • cytoplasm; • ESC/E(Z) complex; • pronucleus;
Биологический процесс	• regulation of gene expression by genetic imprinting; • transcription, DNA-templated; • histone methylation; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • positive regulation of histone H3-K27 methylation;
	Источники: Amigo / QuickGO

Эмбриональное развитие эктодермы
	0
Доступные структуры
Функция	• chromatin binding; • protein binding; • histone methyltransferase activity; • identical protein binding;
Компонент клетки	• sex chromatin; • nucleus; • nucleoplasm; • nucleolus; • cytoplasm; • ESC/E(Z) complex; • pronucleus;
Биологический процесс	• regulation of gene expression by genetic imprinting; • transcription, DNA-templated; • histone methylation; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • positive regulation of histone H3-K27 methylation;
	Источники: Amigo / QuickGO

Белок группы Polycomb EED (эмбрионального развития эктодермы) (англ. Polycomb protein EED) — белок, кодируемый у человека геном EED^[1]^[2]^[3].

Белок Polycomb EED является членом семейства Polycomb (PcG). Члены семейства PcG образуют многомерные белковые комплексы, которые участвуют в поддержании транскрипционно-репрессивного состояния генов в ходе последовательных клеточных поколений. Этот белок взаимодействует с усилителем zeste 2, цитоплазматическим хвостом интегрина β7, белком MА вируса иммунодефицита типа 1 (ВИЧ-1) и гистондеацетилазами. Этот белок опосредует подавление активности генов гистонов посредством деацетилирования и может выступать в качестве специфичного регулятора функции интегрина. Для этого гена были определены два варианта транскриптов, кодирующих различные изоформы^[3].

У человека мутация de novo в EED, как сообщалось, приводит к развитию симптомов, напоминающих синдром Уивера^[4].

EED, как было выявлено, взаимодействует с:

↑ ¹ ² Rietzler M., Bittner M., Kolanus W., Schuster A., Holzmann B. The human WD repeat protein WAIT-1 specifically interacts with the cytoplasmic tails of beta7-integrins. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1998. — Vol. 273, no. 42. — P. 27459—27466. — PMID 9765275. [исправить]
↑ Schumacher A., Lichtarge O., Schwartz S., Magnuson T. The murine Polycomb-group gene eed and its human orthologue: functional implications of evolutionary conservation. (англ.) // Genomics. — 1998. — Vol. 54, no. 1. — P. 79—88. — doi:10.1006/geno.1998.5509. — PMID 9806832. [исправить]
↑ ¹ ² Entrez Gene: EED embryonic ectoderm development (неопр.).
↑ Cohen A. S., Tuysuz B., Shen Y., Bhalla S. K., Jones S. J., Gibson W. T. A novel mutation in EED associated with overgrowth. (англ.) // Journal of human genetics. — 2015. — doi:10.1038/jhg.2015.26. — PMID 25787343. [исправить]
↑ ¹ ² ³ van der Vlag J., Otte A. P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation. (англ.) // Nature genetics. — 1999. — Vol. 23, no. 4. — P. 474—478. — doi:10.1038/70602. — PMID 10581039. [исправить]
↑ van Lohuizen M., Tijms M., Voncken J. W., Schumacher A., Magnuson T., Wientjens E. Interaction of mouse polycomb-group (Pc-G) proteins Enx1 and Enx2 with Eed: indication for separate Pc-G complexes. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1998. — Vol. 18, no. 6. — P. 3572—3579. — PMID 9584197. [исправить]
↑ Denisenko O., Shnyreva M., Suzuki H., Bomsztyk K. Point mutations in the WD40 domain of Eed block its interaction with Ezh2. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1998. — Vol. 18, no. 10. — P. 5634—5642. — PMID 9742080. [исправить]
↑ Jin Q., van Eynde A., Beullens M., Roy N., Thiel G., Stalmans W., Bollen M. The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2003. — Vol. 278, no. 33. — P. 30677—30685. — doi:10.1074/jbc.M302273200. — PMID 12788942. [исправить]
↑ Enünlü I., Pápai G., Cserpán I., Udvardy A., Jeang K. T., Boros I. Different isoforms of PRIP-interacting protein with methyltransferase domain/trimethylguanosine synthase localizes to the cytoplasm and nucleus. (англ.) // Biochemical and biophysical research communications. — 2003. — Vol. 309, no. 1. — P. 44—51. — PMID 12943661. [исправить]

Joseph A. M., Kumar M., Mitra D. Nef: "necessary and enforcing factor" in HIV infection. (англ.) // Current HIV research. — 2005. — Vol. 3, no. 1. — P. 87—94. — PMID 15638726. [исправить]
Van Maele B., Debyser Z. HIV-1 integration: an interplay between HIV-1 integrase, cellular and viral proteins. (англ.) // AIDS reviews. — 2005. — Vol. 7, no. 1. — P. 26—43. — PMID 15875659. [исправить]
Jones C. A., Ng J., Peterson A. J., Morgan K., Simon J., Jones R. S. The Drosophila esc and E(z) proteins are direct partners in polycomb group-mediated repression. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1998. — Vol. 18, no. 5. — P. 2825—2834. — PMID 9566901. [исправить]
van Lohuizen M., Tijms M., Voncken J. W., Schumacher A., Magnuson T., Wientjens E. Interaction of mouse polycomb-group (Pc-G) proteins Enx1 and Enx2 with Eed: indication for separate Pc-G complexes. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1998. — Vol. 18, no. 6. — P. 3572—3579. — PMID 9584197. [исправить]
Sewalt R. G., van der Vlag J., Gunster M. J., Hamer K. M., den Blaauwen J. L., Satijn D. P., Hendrix T., van Driel R., Otte A. P. Characterization of interactions between the mammalian polycomb-group proteins Enx1/EZH2 and EED suggests the existence of different mammalian polycomb-group protein complexes. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1998. — Vol. 18, no. 6. — P. 3586—3595. — PMID 9584199. [исправить]
Denisenko O., Shnyreva M., Suzuki H., Bomsztyk K. Point mutations in the WD40 domain of Eed block its interaction with Ezh2. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1998. — Vol. 18, no. 10. — P. 5634—5642. — PMID 9742080. [исправить]
Peytavi R., Hong S. S., Gay B., d'Angeac AD, Selig L., Bénichou S., Benarous R., Boulanger P. HEED, the product of the human homolog of the murine eed gene, binds to the matrix protein of HIV-1. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1999. — Vol. 274, no. 3. — P. 1635—1645. — PMID 9880543. [исправить]
van der Vlag J., Otte A. P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation. (англ.) // Nature genetics. — 1999. — Vol. 23, no. 4. — P. 474—478. — doi:10.1038/70602. — PMID 10581039. [исправить]
Satijn D. P., Hamer K. M., den Blaauwen J., Otte A. P. The polycomb group protein EED interacts with YY1, and both proteins induce neural tissue in Xenopus embryos. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2001. — Vol. 21, no. 4. — P. 1360—1369. — doi:10.1128/MCB.21.4.1360-1369.2001. — PMID 11158321. [исправить]
Kuzmichev A., Nishioka K., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone methyltransferase activity associated with a human multiprotein complex containing the Enhancer of Zeste protein. (англ.) // Genes & development. — 2002. — Vol. 16, no. 22. — P. 2893—2905. — doi:10.1101/gad.1035902. — PMID 12435631. [исправить]
Jin Q., van Eynde A., Beullens M., Roy N., Thiel G., Stalmans W., Bollen M. The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2003. — Vol. 278, no. 33. — P. 30677—30685. — doi:10.1074/jbc.M302273200. — PMID 12788942. [исправить]
Enünlü I., Pápai G., Cserpán I., Udvardy A., Jeang K. T., Boros I. Different isoforms of PRIP-interacting protein with methyltransferase domain/trimethylguanosine synthase localizes to the cytoplasm and nucleus. (англ.) // Biochemical and biophysical research communications. — 2003. — Vol. 309, no. 1. — P. 44—51. — PMID 12943661. [исправить]
Violot S., Hong S. S., Rakotobe D., Petit C., Gay B., Moreau K., Billaud G., Priet S., Sire J., Schwartz O., Mouscadet J. F., Boulanger P. The human polycomb group EED protein interacts with the integrase of human immunodeficiency virus type 1. (англ.) // Journal of virology. — 2003. — Vol. 77, no. 23. — P. 12507—12522. — PMID 14610174. [исправить]
Witte V., Laffert B., Rosorius O., Lischka P., Blume K., Galler G., Stilper A., Willbold D., D'Aloja P., Sixt M., Kolanus J., Ott M., Kolanus W., Schuler G., Baur A. S. HIV-1 Nef mimics an integrin receptor signal that recruits the polycomb group protein Eed to the plasma membrane. (англ.) // Molecular cell. — 2004. — Vol. 13, no. 2. — P. 179—190. — PMID 14759364. [исправить]
Cao R., Zhang Y. SUZ12 is required for both the histone methyltransferase activity and the silencing function of the EED-EZH2 complex. (англ.) // Molecular cell. — 2004. — Vol. 15, no. 1. — P. 57—67. — doi:10.1016/j.molcel.2004.06.020. — PMID 15225548. [исправить]
Pasini D., Bracken A. P., Jensen M. R., Lazzerini Denchi E., Helin K. Suz12 is essential for mouse development and for EZH2 histone methyltransferase activity. (англ.) // The EMBO journal. — 2004. — Vol. 23, no. 20. — P. 4061—4071. — doi:10.1038/sj.emboj.7600402. — PMID 15385962. [исправить]

[pmid9765275-1] ¹ ² Rietzler M., Bittner M., Kolanus W., Schuster A., Holzmann B. The human WD repeat protein WAIT-1 specifically interacts with the cytoplasmic tails of beta7-integrins. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1998. — Vol. 273, no. 42. — P. 27459—27466. — PMID 9765275. [исправить]

[pmid9806832-2] Schumacher A., Lichtarge O., Schwartz S., Magnuson T. The murine Polycomb-group gene eed and its human orthologue: functional implications of evolutionary conservation. (англ.) // Genomics. — 1998. — Vol. 54, no. 1. — P. 79—88. — doi:10.1006/geno.1998.5509. — PMID 9806832. [исправить]

[entrez-3] ¹ ² Entrez Gene: EED embryonic ectoderm development (неопр.).

[4] Cohen A. S., Tuysuz B., Shen Y., Bhalla S. K., Jones S. J., Gibson W. T. A novel mutation in EED associated with overgrowth. (англ.) // Journal of human genetics. — 2015. — doi:10.1038/jhg.2015.26. — PMID 25787343. [исправить]

[pmid10581039-5] ¹ ² ³ van der Vlag J., Otte A. P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation. (англ.) // Nature genetics. — 1999. — Vol. 23, no. 4. — P. 474—478. — doi:10.1038/70602. — PMID 10581039. [исправить]

[pmid9584197-6] van Lohuizen M., Tijms M., Voncken J. W., Schumacher A., Magnuson T., Wientjens E. Interaction of mouse polycomb-group (Pc-G) proteins Enx1 and Enx2 with Eed: indication for separate Pc-G complexes. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1998. — Vol. 18, no. 6. — P. 3572—3579. — PMID 9584197. [исправить]

[pmid9742080-7] Denisenko O., Shnyreva M., Suzuki H., Bomsztyk K. Point mutations in the WD40 domain of Eed block its interaction with Ezh2. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1998. — Vol. 18, no. 10. — P. 5634—5642. — PMID 9742080. [исправить]

[pmid12788942-8] Jin Q., van Eynde A., Beullens M., Roy N., Thiel G., Stalmans W., Bollen M. The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2003. — Vol. 278, no. 33. — P. 30677—30685. — doi:10.1074/jbc.M302273200. — PMID 12788942. [исправить]

[pmid12943661-9] Enünlü I., Pápai G., Cserpán I., Udvardy A., Jeang K. T., Boros I. Different isoforms of PRIP-interacting protein with methyltransferase domain/trimethylguanosine synthase localizes to the cytoplasm and nucleus. (англ.) // Biochemical and biophysical research communications. — 2003. — Vol. 309, no. 1. — P. 44—51. — PMID 12943661. [исправить]

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

EED

Функции

Клиническое значение

Взаимодействия с другими белками

Примечания

Литература

Категории