Основной белок велта

Основной белок цитоплазматического рибонуклеопротеина vault (MVP), также известный как белок связанный с резистентностью легких — это белок, который у человека кодируется геном MVP[1]. 78 копий этого белка собираются в крупные компартменты, называемые vault.

Общие сведения
Основной белок велта
Обозначения
Символы MVP
Entrez Gene 9961
HGNC 7531
OMIM 605088
RefSeq NM_017458, NM_001293204, NM_001293205 и NM_005115

Функции

Этот ген кодирует главный белок vault, который является белком, связанным с устойчивостью к лёгочной инфекции. Vault — это мультисубъединичная структура, которая может быть вовлечена в ядерно-цитоплазматический транспорт. Главный белок vault составляет 70% vaults, которые также содержат vPARP и TEP1[2]. Этот белок отвечает за лекарственную устойчивость, возможно, посредством влияния на транспортные процессы. Он широко распространён в нормальных тканях и сверхэкспрессируется в мультилекарственно-устойчивых онкологически измененных клетках. Сверхэкспрессия этого белка является потенциально полезным маркером лекарственной устойчивости. Этот ген продуцирует два транскрипта за счёт использования двух альтернативных последовательностей экзонов, однако рамки считывания в обоих транскриптах одинаковы[1].

Взаимодействия

Метод коиммунопреципитации подтверждает физическое взаимодействие белка MVP с рецептором эстрогена человека. При этом обработка клеток эстрадиолом приводит к увеличению количества белка MVP, ассоциированного с этим рецептором в ядерных экстрактах[3].

Было показано, что белок MVP взаимодействует с альфа-рецептором эстрогена[4], PTEN[5] и PARP4[6][7].

Примечания

  1. 1 2 Entrez Gene: MVP major vault protein.
  2. Berger W, Steiner E, Grusch M, Elbling L, Micksche M (January 2009). “Vaults and the major vault protein: novel roles in signal pathway regulation and immunity”. Cellular and Molecular Life Sciences. 66 (1): 43—61. DOI:10.1007/s00018-008-8364-z. PMC 11131553. PMID 18759128.
  3. Kong LB, Siva AC, Rome LH, Stewart PL (April 1999). “Structure of the vault, a ubiquitous celular component”. Structure. 7 (4): 371—379. DOI:10.1016/s0969-2126(99)80050-1. PMID 10196123.
  4. Abbondanza C, Rossi V, Roscigno A, Gallo L, Belsito A, Piluso G, Medici N, Nigro V, Molinari AM, Moncharmont B, Puca GA (June 1998). “Interaction of vault particles with estrogen receptor in the MCF-7 breast cancer cell”. The Journal of Cell Biology. 141 (6): 1301—1310. DOI:10.1083/jcb.141.6.1301. PMC 2132791. PMID 9628887.
  5. Yu Z, Fotouhi-Ardakani N, Wu L, Maoui M, Wang S, Banville D, Shen SH (October 2002). “PTEN associates with the vault particles in HeLa cells”. The Journal of Biological Chemistry. 277 (43): 40247—40252. DOI:10.1074/jbc.M207608200. PMID 12177006.
  6. van Zon A, Mossink MH, Schoester M, Scheffer GL, Scheper RJ, Sonneveld P, Wiemer EA (March 2002). “Structural domains of vault proteins: a role for the coiled coil domain in vault assembly”. Biochemical and Biophysical Research Communications. 291 (3): 535—541. DOI:10.1006/bbrc.2002.6472. PMID 11855821.
  7. Kickhoefer VA, Siva AC, Kedersha NL, Inman EM, Ruland C, Streuli M, Rome LH (September 1999). “The 193-kD vault protein, VPARP, is a novel poly(ADP-ribose) polymerase”. The Journal of Cell Biology. 146 (5): 917—928. DOI:10.1083/jcb.146.5.917. PMC 2169495. PMID 10477748.

Литература