Лактаза

Pause

Лактаза (LCT) — это фермент из семейства β-галактозидаз, лактаза гидролизует гликозидные связи и принимает участие в гидролизе дисахарида лактозы. В результате гидролиза одной молекулы лактозы образуется молекула галактозы и глюкозы. У человека лактаза в основном экспрессируется в энтероцитах кишечника и располагается на плазматических мембранах дифференцированных энтероцитов тонкой кишки.

Лактаза необходима для гидролиза дисахарида лактозы, содержащегося в молоке. Недостаточность лактазы приводит к непереносимости лактозы. Персистентность лактазы[en] или восприимчивость лактозы это продолжающаяся активность фермента лактазы во взрослом возрасте. У западносахельских скотоводов аллель -13910*T является самым старым среди этих вариантов персистенции лактазы, который возник где-то между Центральной Европой и Северными Балканами примерно 7,5 тыс. лет назад[1].

Оптимальная температура для работы лактазы — +37 °C[2], и оптимальное значение pH 6.[3]

Общие сведения
Лактаза
Обозначения
Символы LCT; LAC; LPH; LPH1
Entrez Gene 3938
HGNC 6530
OMIM 603202
RefSeq NM_002299
UniProt P09848
Другие данные
Шифр КФ 3.2.1.108
Локус 2-я хр., 2q21

Применение в промышленности

undefined

Лактазу получают экстракцией из дрожжей Kluyveromyces fragilis и Kluyveromyces lactis, а также из грибов Aspergillus niger и Aspergillus oryzae.[4] Лактазу используют для расщепления сахара лактозы, содержащегося в молоке для получения молока, которое могут употреблять люди с непереносимостью лактозы. Однако, U.S. Food and Drug Administration (FDA) не дала официального заключения относительно безопасности применения лактазы, полученной из грибов рода Aspergillus.[5] Лактазу также используют при производстве мороженого, так как глюкоза и галактоза слаще, чем лактоза, продукт, получающийся при гидролизе лактозы, обладает более сладким вкусом. Лактазу также применяют при переработке молочной продукции.

Лактазу используют для выделения светло-синих колоний, содержащих плазмиду MCS или другие плазмиды в культурах Escherichia coli и других бактерий.[6]

Примечания

  1. ↑ Edita Priedhodova et al.Sahelian pastoralism from the perspective of variants associated with lactase persistence Архивная копия от 26 декабря 2021 на Wayback Machine // Am J Phys Anthropol. 2020 Nov;173(3):423-436 (ResearchGate Архивная копия от 26 декабря 2021 на Wayback Machine, August 2020)
  2. ↑ Hermida C., Corrales G., Cañada F.J., Aragón J.J., Fernández-Mayoralas A. Optimizing the enzymatic synthesis of beta-D-galactopyranosyl-D-xyloses for their use in the evaluation of lactase activity in vivo (англ.) // Bioorganic & Medicinal Chemistry : journal. — 2007. — July (vol. 15, no. 14). — P. 4836—4840. — doi:10.1016/j.bmc.2007.04.067. — PMID 17512743.
  3. ↑ Skovbjerg H., Sjöström H., Norén O. Purification and characterisation of amphiphilic lactase/phlorizin hydrolase from human small intestine (англ.) // The FEBS Journal : journal. — 1981. — March (vol. 114, no. 3). — P. 653—661. — doi:10.1111/j.1432-1033.1981.tb05193.x. — PMID 6786877.
  4. ↑ Seyis I, Aksoz N. Production of lactase by Trichoderma sp.. Food Technol Biotechnol 2004;42:121–124. Free text. Архивная копия от 10 июня 2007 на Wayback Machine
  5. ↑ Tarantino, LM Agency Response Letter GRAS Notice No. GRN 000132. U.S. Food and Drug Administration (3 декабря 2003). Дата обращения: 21 сентября 2009. Архивировано 2 апреля 2012 года.
  6. ↑ Under construction. Дата обращения: 10 июня 2009. Архивировано 19 октября 2008 года.

Дополнительно по теме

Pause