Интегрин бета-5

Интегрин бета-5 (β5) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGB5, бета-субъединица интегрина αVβ5, рецептора для витронектина. Ген был впервые клонирован в 1990 году. [1]

Что важно знать
Интегрин бета-5
Идентификаторы
Символ ITGB5 ; FLJ26658
Внешние ID OMIM: 147561 MGI96614 HomoloGene20511 ChEMBL: 2600 GeneCards: Ген ITGB5
Профиль экспрессии РНК
PBB GE ITGB5 201124 at tn.png
PBB GE ITGB5 201125 s at tn.png
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 3693 16419
Ensembl ENSG00000082781 ENSMUSG00000022817
UniProt P18084 O70309
RefSeq (мРНК) NM_002213 NM_001145884
RefSeq (белок) NP_002204 NP_001139356
Локус (UCSC) Chr 3:
124.48 – 124.62 Mb
Chr 16:
33.83 – 33.95 Mb
Поиск в PubMed Искать Искать

Функции

Интегрин альфа-V/бета-5 (αVβ5) является рецептором для витронектина и в меньшей степени для фибронектина. Распознаёт специфическую аминокислотную последовательность глицин-пролин-аргинин (R-G-D).[2]

Взаимодействует с клеточными белками PTK2,[3] аннексином A5[4] и PAK4.[5]

Структура

Интегрин бета-5 состоит из 776 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 88,1 кДа. N-концевой участок (696 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (57 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 4 повтора, PSI и VWFA домены, до 8 участков N-гликозилирования.

Интегрин бета-5 образует гетеродимерный комплекс, связываясь с альфа-субъединицей альфа-V. Идентичность бета-5 с другим членом семейства бета-интегринов бета-3 составляет 56%, что делает эти два интегрина наиболее близкими друг к другу.

Тканевая специфичность

Интегрин бета-5 широко экспрессирован в различных тканях.

См.также

Примечания

Библиография

  • Sinanan A.C., Machell J.R., Wynne-Hughes G.T., Hunt N.P., Lewis M.P. Alpha v beta 3 and alpha v beta 5 integrins and their role in muscle precursor cell adhesion (англ.) // Biology of the Cell : journal. — 2008. — August (vol. 100, no. 8). — P. 465—477. — doi:10.1042/BC20070115. — PMID 18282143.
  • Tang S., Gao Y., Ware J.A. Enhancement of endothelial cell migration and in vitro tube formation by TAP20, a novel beta 5 integrin-modulating, PKC theta-dependent protein. (англ.) // Journal of Cell Biology : journal. — 1999. — Vol. 147, no. 5. — P. 1073—1084. — doi:10.1083/jcb.147.5.1073. — PMID 10579726. — PMC 2169340.
  • Cirulli V., Beattie G.M., Klier G., et al. Expression and function of alpha(v)beta(3) and alpha(v)beta(5) integrins in the developing pancreas: roles in the adhesion and migration of putative endocrine progenitor cells. (англ.) // Journal of Cell Biology : journal. — 2000. — Vol. 150, no. 6. — P. 1445—1460. — doi:10.1083/jcb.150.6.1445. — PMID 10995448. — PMC 2150716.
  • Albert M.L., Kim J.I., Birge R.B. alphavbeta5 integrin recruits the CrkII-Dock180-rac1 complex for phagocytosis of apoptotic cells. (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — 2001. — Vol. 2, no. 12. — P. 899—905. — doi:10.1038/35046549. — PMID 11146654.
  • Zhou M., Graham R., Russell G., Croucher P.I. MDC-9 (ADAM-9/Meltrin gamma) functions as an adhesion molecule by binding the alpha(v)beta(5) integrin. (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications : journal. — 2001. — Vol. 280, no. 2. — P. 574—580. — doi:10.1006/bbrc.2000.4155. — PMID 11162558.
  • Niu J.K., Zhang W.J., Ye L.Y., Wu L.Q., Zhu G.J., Yang Z.H., Grau G.E., Lou JN. The role of adhesion molecules, alpha v beta 3, alpha v beta 5 and their ligands in the tumor cell and endothelial cell adhesion. (англ.) // Eur J Cancer Prev. : journal. — 2007. — Vol. 16, no. 6. — P. 517—527. — doi:10.1097/CEJ.0b013e3280145c00. — PMID 18090124.

Ссылки