Тиоредоксиновая укладка

Тиоредоксиновая укладка — это белковая укладка, общая для ферментов, катализирующих образование дисульфидной связи и изомеризацию. Укладка названа в честь канонического примера тиоредоксина и обнаруживается как в прокариотических, так и в эукариотических белках. Это пример складки альфа / бета белка, который обладает оксидоредуктазной активностью. Пространственная топология складки состоит из четырёхцепочечного антипараллельного бета-листа, заключённого между тремя альфа-спиралями.

Общие сведения
Тиоредоксин
Идентификаторы
Символ Thioredoxin, Trx
Pfam PF00085
Pfam clan CL0172
PROSITE PDOC00172
SCOP 3trx
SUPERFAMILY 3trx
CDD cd01659
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель

Сохранение последовательности

Несмотря на вариабельность последовательности во многих областях укладки, белки тиоредоксина имеют общую последовательность активного сайта с двумя реактивными остатками цистеина: Cys-X-Y-Cys, где X и Y часто, но не обязательно, являются гидрофобными аминокислотами. Восстановленная форма белка содержит две свободные тиоловые группы у остатков цистеина, тогда как окисленная форма содержит дисульфидную связь между ними.

Образование дисульфидной связи

Различные белки, содержащие тиоредоксиновую укладку, сильно различаются по своей реакционной способности и по pKa их свободных тиолов, что обусловлено способностью общей структуры белка стабилизировать активированный тиолат. Хотя структура довольно универсальна среди белков, содержащих тиоредоксиновую складку, pKa чрезвычайно чувствительна к небольшим изменениям в структуре, особенно к расположению атомов основной цепи белка рядом с первым цистеином.

Примеры

Белки человека, содержащие этот домен, включают:

  • DNAJC10
  • ERP70
  • GLRX3
  • P4HB; P5; PDIA2; PDIA3; PDIA4; PDIA5; PDIA6; PDILT
  • QSOX1; QSOX2
  • STRF8
  • TXN; TXN2; TXNDC1; TXNDC10; TXNDC11; TXNDC13; TXNDC14; TXNDC15; TXNDC16; TXNDC2; TXNDC3; TXNDC4; TXNDC5; TXNDC6; TXNDC8; TXNL1; TXNL3

Примечания

  • Protein folding coupled to disulphide-bond formation. // Mechanisms of Protein Folding. — 2nd. — Oxford University Press, 2000.