Пластоцианин

В фотосинтезе пластоцианин играет роль переносчика электронов от цитохрома f из цитохром-b₆/f-комплекса к P700⁺ из фотосистемы I. Цитохром-b₆/f-комплекс и фотосистема I — это заякоренные в мембране белковые комплексы, активные центры которых расположены на люмиальной стороне мембраны тилакоида. Цитохром f является донором электронов, в то время как P700⁺ принимает электрон от восстановленного пластоцианина.

Пластоцианин был первым из медьсодержащих белков, структура которого была расшифрована при помощи рентгеноструктурного анализа. Его третичная структура — это бета-бочка, характерная для белков, которые связываются с другими белками[1]. Хотя третичная структура молекулы пластоцианина различна для высших растений, водорослей и цианобактерий, структура медь-связывающего сайта крайне консервативна. Обычно его описываю как «искаженную тригональную пирамиду», основание которой состоит из двух атомов азота (N1 и N2) от двух гистидинов и атома серы (S1) из цистеина. Вершину пирамиды формирует атом серы (S2) из осевого метионина. «Искажение» происходит по длине связи между медью и серосодержащими лигандами: связь Cu-S1 короче (207 пикометров) чем Cu-S2 (282 пикометров). Удлинённая связь Cu-S2 дестабилизирует CuII и увеличивает редокс-потенциал белка. Голубая окраска белка (пик поглощения 597 нм) объясняется влиянием связи Cu-S1 где происходит перенос заряда от Spπ к Cudx2-y2[2].

Когда пластоцианин восстановлен, His-87 становится протонированным с pK_a = 4,4. Протонирование заставляет его отделится от атома меди и сайт связывания становится плоским треугольником.

Хотя поверхность молекулы пластоцианина рядом с медь-связывающим сайтом может различаться, все пластцианины имеют гидрофобную поверхность, окружающую неприкрытый гистидин, образующий связь с медью. В растительных пластоцианинах по обе стороны от высококонсервативного тирозина-83 располагаются кислотные остатки. Пластоцианины водорослей и сосудистых растений из семейства сельдерейных обладают схожими кислотными остатками, но отличаются от растительных пластоцианинов по форме — у них отсутствуют 57-й и 58-й аминокислотные остатки. У цианобактерий распределение заряженных аминокислотных остатков по поверхности белка отличается от эукариотических пластоцианинов, а их структура может сильно отличаться у разных видов бактерий. У многих цианобактерий пластоцианин состоит из 107 аминокислотных остатков. Хотя кислотные участки у бактерий не консервативны, всегда присутствует гидрофобный участок. Полагают, что его функция состоит в связывании и узнавании участков других белков, вовлечённых в процесс переноса электрона.

Пластоцианин (Cu²⁺Pc) восстанавливается цитохромом f:

Cu²⁺Pc + e^- → Cu⁺Pc

После восстановления Cu⁺Pc связывается с субъединицей F фотосистемы I. P700⁺ окисляет Cu⁺Pc:

Cu⁺Pc → Cu²⁺Pc + e^-

Редокс-потенциал пластоцианина — около +0,37 В^[3], а изоэлектрическая точка — при pH около 4^[4].

• Berg, Jeremy Mark; Lippard, Stephen J. Blue Copper Proteins // Principles of bioinorganic chemistry (неопр.). — Sausalito, Calif: University Science Books, 1994. — С. 237—242. — ISBN 0-935702-72-5.
• Sato K., Kohzuma T., Dennison C. Active-site structure and electron-transfer reactivity of plastocyanins (англ.) // Journal of the American Chemical Society : journal. — 2003. — February (vol. 125, no. 8). — P. 2101—2112. — doi:10.1021/ja021005u. — PMID 12590538.