Додсон, Элеонора

Додсон известна своими работами по вычислительным методам для кристаллографии биологических макромолекул, в частности в области молекулярного замещения, фазирования и уточнения^[5][6]. Она стояла у истоков создания CCP4 — совместного пакета программ для кристаллографии белков, основанного в 1979 году, и впоследствии стала одним из его научных руководителей^[7]. Её работа способствовала превращению сложной кристаллографической теории в стандартизированное программное обеспечение, доступное как специалистам, так и неспециалистам, что содействовало широкому внедрению структурных методов в биологию и медицину^[8][9].

Важным направлением методологической работы Додсон стала разработка процедур уточнения, реализованных в программе REFMAC. Додсон является одним из авторов статьи «Уточнение макромолекулярных структур методом максимального правдоподобия» (1997), написанной совместно с Г. Н. Муршудовым и А. А. Вагиным, а также последующих публикаций о включении априорной фазовой информации и анизотропном уточнении^[10][11][12]. Эти методы стали основой современного кристаллографического уточнения моделей и относятся к числу наиболее цитируемых работ в её карьере.

Додсон признана как преподаватель и наставник в области кристаллографии^[13][14]. В 1998 году она была удостоена Мемориальной премии Фанкухена за значительный вычислительный вклад в макромолекулярную кристаллографию и за обучение студентов использованию созданных программ^[15]. Лондонское королевское общество охарактеризовало её как «выдающегося преподавателя и влиятельную фигуру в области кристаллографии белков». В обосновании к премии Макса Перуца отмечалось её участие в «разработке, внедрении, преподавании и применении лучших доступных инструментов для получения макромолекулярных структур высочайшего качества»^[16][17]. Её международное влияние также проявилось в содействии свободному распространению CCP4 по всему миру, что стандартизировало вычислительную практику кристаллографии белков для академических и промышленных пользователей^[18].

Додсон участвовала в определении ряда макромолекулярных структур. В составе оксфордской группы Дороти Ходжкин она стала соавтором статьи 1969 года в журнале Nature, посвящённой структуре ромбоэдрических кристаллов 2-цинкового инсулина, что стало одним из ранних достижений в кристаллографии белков^[19]. Она также была соавтором последующих исследований кристаллических форм инсулина и анализов с более высоким разрешением, включая работы «Структура инсулина в 4-цинковом инсулине» (1976) и «Структура кристаллов 2Zn свиного инсулина при разрешении 1,5 Å» (1988)^[20][21].

Она выступила соавтором статьи 1991 года в Nature, описывающей кристаллическую структуру N-концевого фрагмента белка ДНК-гиразы B Escherichia coli, что стало важным шагом в понимании механизма действия этого бактериального фермента^[22]. Среди других высокоцитируемых структурных работ с её участием — публикация 1990 года в Nature «Триада сериновых протеаз образует каталитический центр триацилглицероллипазы» и статья 1995 года в Nature «Пенициллинацилаза имеет каталитический центр из одной аминокислоты»^[23][24].

В 2023 году Йоркский университет официально открыл здание Элеоноры и Гая Додсонов, названное в честь Элеоноры Додсон и её мужа Гая Додсона, которые прибыли в Йорк в 1976 году и основали Йоркскую лабораторию структурной биологии^[25][26]. В здании размещено оборудование и работают специалисты, необходимые для определения биомолекулярных структур. Оно объединяет три основных метода структурной биологии: рентгеноструктурный анализ, криоэлектронную микроскопию и спектроскопию ядерного магнитного резонанса^[27]. Здание обслуживает Йоркскую лабораторию структурной биологии, других исследователей Йоркского университета, а также внешних академических и промышленных пользователей^[28].

Додсон занимает должность профессора на химическом факультете Йоркского университета.

Была замужем за учёным Гаем Додсоном до его смерти в 2012 году. У них четверо детей: Вики, Ричард, Филип и Том^[1].