У этого термина существуют и другие значения, см. Шаперон.
Изображение модели комплекса бактериальных шаперонов GroES и GroEL (вид сверху).
Шаперо́ны (англ.chaperones) — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов.
Термин «молекулярный шаперон» впервые был использован в 1978 году в работе Рона Ласки, профессора эмбриологии из Кембриджского университета[1] при описании ядерного белка нуклеоплазмина, способного предотвращать агрегирование белков-гистонов с ДНК при образовании нуклеосом. Шапероны есть во всех живых организмах, и механизм их действия, нековалентное присоединение к белкам и их «расплетение» с использованием энергии гидролизаАТФ, также консервативен.
Многие шапероны являются белками теплового шока (англ. heat shock proteins, НSP), то есть белками, экспрессия которых начинается в ответ на рост температуры или другие клеточные стрессы[2]. Тепло сильно влияет на фолдинг белка, а некоторые шапероны участвуют в исправлении потенциального вреда, который возникает из-за неправильного сворачивания белков. Другие шапероны участвуют в фолдинге только что созданных белков в тот момент, когда они «вытягиваются» из рибосомы. И хотя большинство только что синтезированных белков могут сворачиваться и при отсутствии шаперонов, некоторому меньшинству обязательно требуется их присутствие.
Помимо этого, шапероны имеют высокие регенеративные функции. Они борются с первопричиной старения кожи. Вырабатываясь в клетках кожи, шапероны способствуют нормальной укладке белков в стабильные четвертичные структуры. На основе белков теплового шока уже создаются новые поколения гелей с шаперонами, которые помогают коже получить недостающие белки, ведь продукция шаперонов уменьшается с возрастом.
Важность нормальной работы шаперонов для функционирования организма может быть проиллюстрирована на примере шаперона α-кристаллина, входящего в состав хрусталикаглаза человека. Мутации в этом белке приводят к помутнению хрусталика из-за агрегирования белков и, как результат, к катаракте[4].
↑Laskey R.A., Honda B.M., Mills A.D., Finch J.T. Nucleosomes are assembled by an acidic protein which binds histones and transfers them to DNA (англ.) // Nature : journal. — 1978. — Vol. 275, no. 5679. — P. 416—420. — PMID 692721.
↑Alberti S. Molecular mechanisms of spatial protein quality control. — 2012. — Т. 6, вып. 5. — С. 437—442. — doi:10.4161/pri.22470. — PMID 23051707.
↑Sun Y., MacRae TH. The small heat shock proteins and their role in human disease (англ.) // The FEBS Journal : journal. — 2005. — Vol. 60. — P. 2613—2627. — PMID 115943797.