Лигаза (лат.ligāre — сшивать, соединять) — фермент, катализирующий соединение двух молекул с образованием новой химической связи — лигирование. При этом обычно происходит отщепление (гидролиз) небольшой химической группы от одной из молекул.
ДНК-лигазы — ферменты (EC 6.5.1.1), катализирующиековалентное сшивание цепей ДНК в дуплексе при репликации, репарации и рекомбинации. Они образуют фосфодиэфирные мостики между 5'-фосфорильной и 3'-гидроксильной группами соседних дезоксинуклеотидов в местах разрыва ДНК или между двумя молекулами ДНК. Для образования этих мостиков лигазы используют энергию гидролиза пирофосфорильной связи АТФ.
Один из самых распространённых коммерчески доступных ферментов — ДНК-лигаза бактериофага Т4.
ДНК-лигаза IV в комплексе с XRCC4 катализирует окончательный этап негомологичного соединения (non-homologous end joining - NHEJ) двунитевых разрывов ДНК. Также требуется для V(D)J рекомбинации генов иммуноглобулинов.
Ранее выделяли ещё один тип лигаз - ДНК-лигазу II, которая позднее была признана артефактом выделения белков, а именно продуктом протеолиза ДНК-лигазы III[2].
↑Mortusewicz, O., Rothbauer, U., Cardoso, M. C., Leonhardt, H. Differential recruitment of DNA Ligase I and III to DNA repair sites. Nucleic acids research, 2006; 34(12), 3523-32. PMID 16855289
↑Tomkinson, A. E., & Mackey, Z. B. Structure and function of mammalian DNA ligases. Mutation Research/DNA Repair; 1998; 407(1), 1-9. PMID 9539976