Матриксная металлопротеиназа 14

Матриксная металлопротеиназа 14
Функция	• sequence-specific DNA binding transcription factor activity; • metalloendopeptidase activity; • integrin binding; • calcium ion binding; • protein binding; • zinc ion binding; • peptidase activator activity;
Компонент клетки	• cytoplasm; • Golgi lumen; • plasma membrane; • integral component of plasma membrane; • extracellular matrix; • melanosome;
Биологический процесс	• ossification; • angiogenesis; • ovarian follicle development; • response to hypoxia; • endothelial cell proliferation; • regulation of transcription, DNA-templated; • proteolysis; • response to oxidative stress; • male gonad development; • response to mechanical stimulus; • positive regulation of peptidase activity; • extracellular matrix disassembly; • extracellular matrix organization; • positive regulation of cell growth; • lung development; • positive regulation of cell migration; • collagen catabolic process; • zymogen activation; • astrocyte cell migration; • response to estrogen; • branching morphogenesis of an epithelial tube; • tissue remodeling; • negative regulation of focal adhesion assembly;
	Источники: Amigo / QuickGO

Матриксная металлопротеиназа 14
	0
Доступные структуры
Функция	• sequence-specific DNA binding transcription factor activity; • metalloendopeptidase activity; • integrin binding; • calcium ion binding; • protein binding; • zinc ion binding; • peptidase activator activity;
Компонент клетки	• cytoplasm; • Golgi lumen; • plasma membrane; • integral component of plasma membrane; • extracellular matrix; • melanosome;
Биологический процесс	• ossification; • angiogenesis; • ovarian follicle development; • response to hypoxia; • endothelial cell proliferation; • regulation of transcription, DNA-templated; • proteolysis; • response to oxidative stress; • male gonad development; • response to mechanical stimulus; • positive regulation of peptidase activity; • extracellular matrix disassembly; • extracellular matrix organization; • positive regulation of cell growth; • lung development; • positive regulation of cell migration; • collagen catabolic process; • zymogen activation; • astrocyte cell migration; • response to estrogen; • branching morphogenesis of an epithelial tube; • tissue remodeling; • negative regulation of focal adhesion assembly;
	Источники: Amigo / QuickGO

Матриксная металлопротеиназа 14
	0
Доступные структуры
Функция	• sequence-specific DNA binding transcription factor activity; • metalloendopeptidase activity; • integrin binding; • calcium ion binding; • protein binding; • zinc ion binding; • peptidase activator activity;
Компонент клетки	• cytoplasm; • Golgi lumen; • plasma membrane; • integral component of plasma membrane; • extracellular matrix; • melanosome;
Биологический процесс	• ossification; • angiogenesis; • ovarian follicle development; • response to hypoxia; • endothelial cell proliferation; • regulation of transcription, DNA-templated; • proteolysis; • response to oxidative stress; • male gonad development; • response to mechanical stimulus; • positive regulation of peptidase activity; • extracellular matrix disassembly; • extracellular matrix organization; • positive regulation of cell growth; • lung development; • positive regulation of cell migration; • collagen catabolic process; • zymogen activation; • astrocyte cell migration; • response to estrogen; • branching morphogenesis of an epithelial tube; • tissue remodeling; • negative regulation of focal adhesion assembly;
	Источники: Amigo / QuickGO

Матриксная металлопротеиназа 14 (англ. matrix metallopeptidase 14, MMP14) — мембранная эндопептидаза подсемейства матриксных металлопротеиназ, кодируется геном человека MMP14.

MMP14 специфически активирует прожелатиназу A. Может участвовать в реорганизации актинового цитоскелета путём расщепления PTK7. Действует как положительный регулятор клеточного роста и миграции через активацию другой металлопротеазы MMP15. Может способствовать инвазивности опухоли.

Взаимодействует с BST2, TIMP2.^[1] .

MMP14 экспрессируется стромальными клетками толстого кишечника, молочной железы, головы и шеи. Также экспрессируется опухолями лёгких.

Матриксная металлопротеиназа

↑ Zucker, S; Drews M., Conner C., Foda H D., DeClerck Y A., Langley K E., Bahou W F., Docherty A J., Cao J. Tissue inhibitor of metalloproteinase-2 (TIMP-2) binds to the catalytic domain of the cell surface receptor, membrane type 1-matrix metalloproteinase 1 (MT1-MMP) (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — UNITED STATES, 1998. — January (vol. 273, no. 2). — P. 1216—1222. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.273.2.1216. — PMID 9422789.

Genís L., Gálvez B.G., Gonzalo P., Arroyo A.G. MT1-MMP: universal or particular player in angiogenesis? (англ.) // Cancer Metastasis Rev. : journal. — 2006. — March (vol. 25, no. 1). — P. 77—86. — doi:10.1007/s10555-006-7891-z. — PMID 16680574.
Holmbeck K., Bianco P., Yamada S., Birkedal-Hansen H. MT1-MMP: a tethered collagenase (англ.) // Journal of Cellular Physiology : journal. — 2004. — July (vol. 200, no. 1). — P. 11—9. — doi:10.1002/jcp.20065. — PMID 15137053.
Nagase H., Woessner J.F. Matrix metalloproteinases. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1999. — Vol. 274, no. 31. — P. 21491—21494. — doi:10.1074/jbc.274.31.21491. — PMID 10419448.

[pmid9422789-1] Zucker, S; Drews M., Conner C., Foda H D., DeClerck Y A., Langley K E., Bahou W F., Docherty A J., Cao J. Tissue inhibitor of metalloproteinase-2 (TIMP-2) binds to the catalytic domain of the cell surface receptor, membrane type 1-matrix metalloproteinase 1 (MT1-MMP) (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — UNITED STATES, 1998. — January (vol. 273, no. 2). — P. 1216—1222. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.273.2.1216. — PMID 9422789.

[1]

Матриксная металлопротеиназа 14

Функция

Тканевая специфичность

См. также

Примечания

Библиография

Категории